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Subaru WRX STI La STI più veloce di sempre Subaru Impreza mostra i muscoli e una “cattiveria” stradale e da pista assolutamente di prim’ordine. Lo fa lanciando la prossima settimana la WRX STI, la versione più sportiva della gamma e la STI più veloce di sempre dopo il record stabilito sul vecchio circuito del Nürburgring, i cui 22 km sono stati “bruciati” in 7 minuti e 55 secondi, 5 secondi più veloce della precedente generazione della STI. La WRX STI tre volumi si affianca alla Impreza WRX STI hatchback lanciata nel 2007 e rappresenterà il laboratorio tecnologico della Casa delle Pleiadi. I tecnici Subaru hanno perfettamente soddisfatto gli input della società che chiedevano per la nuova WRX STI un design ancor più sportivo, concretizzatosi in un’inedita mascherina nera, in parafanghi allargati e nella linea di cintura alta. Una sportiva purosangue, ulteriormente esaltata esteticamente dalle prese d’aria sul cofano e sul paraurti anteriore e soprattutto dal generoso spoiler posteriore che “troneggia” su un bagagliaio muscoloso. E proprio lo spoiler posteriore sarà l’elemento che più attrarrà gli appassionati, dopo che la più sobria due volumi li aveva lasciati “orfani”. Se il look esterno è stato incattivito, gli interni sono in linea con la nuova filosofia Subaru che vuole abbinare emozioni e massime performance all’appagamento e al comfort da berlina di categoria superiore. I dettagli all’interno dell’abitacolo sono certamente premium, ma molto ricercati nelle finiture rosse. Spicca la colorazione nera, con i sedili in pelle e Alcantara, il volante è multifunzionale e l’impianto audio vanta eccellenti qualità tecniche e sonore. Per diventare la STI più veloce di sempre, la WRX ha beneficiato di interventi importanti e di fondamentali evoluzioni tecnologiche che le consentono una stabilità e una tenuta di strada mai ottenute prima. Le sospensioni anteriori sono state riprogettate con il braccio inferiore in alluminio, mentre quelle posteriori multilink sono state affinate le stabilizzatrici leggermente aumentate. Per non parlare del baricentro abbassato di 5 millimetri, delle ampie carenature sottoscocca per migliorarne l’aerodinamica, della trazione integrale simmetrica (che fa parte della tradizione Subaru sin dal 1972) e di tre differenziali autobloccanti: anteriore elicoidale, centrale meccanico gestito elettricamente e posteriore Torsen. Il differenziale centrale (denominato DCCD) è gestibile dal guidatore nelle configurazioni tra Auto e Manual con sei livelli di intervento selezionabili per la ripartizione della coppia davanti/dietro. La distribuzione in condizioni normali parte dal rapporto 41% all’anteriore e 59% al posteriore. La WRX STI è più lunga di 165 mm a 4,58 metri e le carreggiate sono state aumentate di 35 mm all’anteriore e di 45 mm al posteriore. Gli spazi di frenata sono stati ridotti grazie all’adozione di un impianto Brembo con pistoncini maggiorati e 4 sensori di usura. Altra chicca elettronica è il sistema di controllo della gestione del motore SI-Drive. Sono tre le mappature della centralina: I di Intelligent per consumare meno (10,5 l/100 km nel misto), S di Sport per avere tutta la potenza e la coppia e S# di Sport estremo per le massime prestazioni in pista. Il motore che spinge la WRX STI è il boxer sovralimentato Euro5 di 2,5 litri da 300 CV. La coppia massima è di 407 Nm, ma rimane ben al di sopra dei 350 Nm da 2.800 a 6.000 giri. Il propulsore è abbinato a un cambio manuale a sei marce con sincronizzatori in carbonio.

Zusammenfassung 1. Das für das Proteolipid aus Methanocaldococcus jannaschii kodierende Gen atpK wurde in E. coli DH5alpha und in dem Minizell-Produzenten E. coli DK6 exprimiert. Das Genprodukt wurde durch radioaktive Markierung nachgewiesen. 2. Aus den Membranen der thermophilen, hydrogenotrophen methanogenen Archaea M. jannaschii, Methanothermobacter thermautotrophicus, Methanothermobacter marburgensis sowie aus den Membranen des mesophilen, methylotrophen methanogenen Archäons Methanosarcina mazei Gö1 wurden mit Chloroform/Methanol die Proteolipide der A1AO-ATPasen und die MtrD-Untereinheiten der Methyltetrahydromethanopterin:CoenzymM-methyl-transferase extrahiert. Die einzelnen Peptide wurden mittels N-terminaler Sequenzierung identifiziert. 3. Durch MALDI-TOF-Analyse wurde die molekulare Masse des maturen Proteolipids aus M. jannaschii zu 21316 Da und 21183 Da (Methionin-freie Form) bestimmt. Zusammen mit der Gensequenz konnte daraus gefolgert werden, daß es sich um eine triplizierte Form des bakteriellen 8-kDa Proteolipids handelt, also 3 Haarnadel-Domänen ausweist. Die ionentranslozierenden Carboxylate sind nur in Haarnadel 2 und 3 konserviert. Bei einer angenommenen Anzahl von 24 Helices im c-Oligomer bedeutet das, daß ein Ionen/ATP-Verhältnis von 2,7 für die Synthese von ATP ausreichen würde. 4. Die Proteolipide aus M. thermautotrophicus und M. marburgensis besitzen duplizierte Proteolipide. Die aktiven Carboxylat-Reste sind im Gegensatz zu den bisher bekannten duplizierten Proteolipiden der V1VO-ATPasen in beiden Haarnadeln konserviert. 5. Die archäellen A1AO-ATPasen-Operone der Pyrococcen enthalten ebenfalls Gene, die für duplizierte Proteolipide kodieren. Allerdings sind die für die Ionentranslokation essentiellen Carboxylat-Reste wie in den Proteolipiden der V-Typ-ATPasen nur in der zweiten Haarnadel vorhanden. Die Abtrennung der A1AO- und V1VO-ATPasen muß daher vor der Entwicklung der Eukaryonten erfolgt sein. 6. Sequenzanalysen haben gezeigt, daß das Proteolipid-Gen aus Methanopyrus kandleri dreizehnmal so groß wie das aus Bakterien ist. Es kodiert für ein Protein mit 13 Haarnadel-Domänen. Die Ionenbindstelle ist in jeder Haarnadel konserviert. 7. Alle heute bekannten Formen der Proteolipide der V- und F-ATPasen waren schon in den Archaea enthalten. Die Vielfalt an Proteolipid-Größen und -Formen der archäellen ATPasen läßt vermuten, daß sie ein Reservoir an Möglichkeiten darstellen, aus denen die V1VO- und F1FO-ATPasen gespeist wurden. 8. Durch Sequenzvergleich mit den Na+-translozierenden Proteolipiden der bakteriellen F1FO-ATPasen wurde auch in den Proteolipiden der A1AO-ATPasen ein Na+-Bindemotiv identifiziert. Es lautet: P/S/T-XXX-Q/E (Motiv I in Helix eins), ET/S (Motiv II in Helix zwei). 9. Aus Membranen von Sulfolobus acidocaldarius und M. jannaschii wurden durch Chloroform/Methanol Lipide extrahiert, anschließend wurde aus diesen Lipiden Liposomen hergestellt, in die die A1AO-ATPase aus M. jannaschii rekonstituiert wurde. Die Synthese von ATP konnte jedoch nicht nachgewiesen werden. 10. Die ATPase-Gene ahaE, ahaC, ahaF, ahaA, ahaB, ahaD und ahaG wurden in den Fusionsvektor pMal kloniert und in Escherichia coli exprimiert. Die Fusionsproteine wurden aus dem Zellextrakt isoliert und zur Immunisierung von Kanninchen eingesetzt. Die erhaltenen Antiseren gegen die ATPase-Untereinheiten AhaA, AhaB, AhaC und AhaE waren spezifisch und wurden für die Analysen dieser Arbeit eingesetzt. 11. Das für die gesamte A1AO-ATPase kodierende Operon ahaHIKECFABDG des methanogenen Archäons Methanosarcina mazei Gö1 wurde in den Expressionsvektor pVSBAD2 hinter den ara-Promotor kloniert. Das Konstrukt wurde pRT1 genannt. 12. Die auf pRT1 lokalisierten Gene wurden heterolog in E. coli DK8 exprimiert. Die A1AO-ATPase war in E. coli membran-assoziiert und funktionell. Die spezifische ATPase-Aktivität an Membranen von E. coli DK8 betrug 150 mU/mg Protein. 13. DCCD und der für archäelle ATPasen spezifische Inhibitor DES hemmten das Enzym. Die I50-Wert betrugen 0,5 mM/mg Protein, beziehungsweise 200 nmol/mg Protein. 14. Die Synthese von AhaA, AhaB, AhaC, AhaE, AhaH, AhaK, und zum ersten Mal auch des gesamten AhaI, konnten nachgewiesen werden. Gegen AhaF, AhaD und AhaG lagen keine funktionellen Antikörper vor.