Podcasts about ahaf

Bæði í Súdan og Eþíópíu er nú barist innanlands. Borgarastríð kraumar enn undir niðri í Sómalíu og í Suður-Súdan. Einræðisstjórnir halda fólki niðri í Egiftalandi og Eritreu.

Bæði í Súdan og Eþíópíu er nú barist innanlands. Borgarastríð kraumar enn undir niðri í Sómalíu og í Suður-Súdan. Einræðisstjórnir halda fólki niðri í Egiftalandi og Eritreu.

Just the pre-pilot and AHaf’s train story. Haha

  Claudia Rose, the protagonist of Sheila Lowe's Forensic Handwriting Mystery series, is a handwriting analyst -- as is Sheila herself. The stories are the best of both the mystery and thriller worlds: high stakes and plenty of adrenaline, but solid mysteries, plenty of clues, and a lot of heart. Let's lead with the important stuff: if you are reading or listening to this before August 16, 2016, Sheila is having a book launch party and you are invited! Click on the link to learn more. Plus, here is the pre-order link for the new book, Outside the Lines. In addition to having written The Complete Idiot's Guide to Handwriting Analysis and Handwriting of the Famous and Infamous, Sheila is the president of the American Handwriting Analysis Foundation, which has resources for those interested in learning more about handwriting analysis. AHAF is also has resources for an important, and at the moment, often overlooked skill: cursive writing. They recently released a paper on the importance of cursive writing in the digital age. Want to help your kids learn cursive? You can learn more about New American Cursive here, and there's yet more information at CursiveIsCool.com. She gives a shout out to the Enid Blyton children's books, particularly The Rocking Down Mystery, which appears to be out of print, although used copies can still be found (thank you, Internet!). I recommend Gavin de Becker's The Gift of Fear, a brilliant book on how to read people and situations. And here is the link for Women Against Gun Violence. Finally, Sheila has also written the stand-alone psychological thriller, What She Saw. Here are the Claudia Rose Forensic Handwriting Mysteries in order. Enjoy! 1 - Poison Pen 2 - Written in Blood 3 - Dead Write 4 - Last Writes 5 - Inkslingers Ball 6 - Outside the Lines Transcript of Interview with Sheila Lowe Laura Brennan: I am so excited today to be talking to my guest, Sheila Lowe. Sheila’s wonderful novels of suspense feature Claudia Rose, a forensic handwriting expert -- territory Sheila knows well, because she herself is one. She hasn’t merely written the book on handwriting analysis -- although she has done that -- she’s also developed Handwriting Analyzer software that has been used around the world for over twenty years and she is the current president of the American Handwriting Analysis Foundation. Her Forensic Handwriting Mystery series blends the art and science of handwriting analysis with complex characters and intricate plotting. Sheila, thank you for joining me. Sheila Lowe: Thank you so much for having me. LB: I have to ask, how did you get into the field? I wasn’t even sure there was a field of handwriting analysis. When did that start, and how did you get into it? SL: Well, for that we have to go back in time a long way, back to 1967. I was a senior in high school and my boyfriend’s mother read a book about handwriting analysis, and she analyzed my handwriting. And I was, from then on, I was totally hooked. For about ten years, I read books, everything I could find at the library or the bookstore. And then to my great delight, I found that there were courses I could take. So I did, and I ended up getting certified in 1981. By 1985, I became a court-qualified handwriting expert. LB: That’s fascinating. Now, does this have a long history, or is this a fairly recent area? SL: No, it’s been around for hundreds of years. It was researched quite thoroughly in Europe, but Hitler outlawed it. Well, it’s kind of a long story, but he had a friend who practiced it and he outlawed all of the other methods except for this friend. He outlawed it under the fortune-telling laws. Which, it has nothing to do with fortune-telling. But it kind of went underground for about 50 years and has had a big resurgence in the last number of years. LB: You’ve actually testified in court, this is something that is used to help convict or just to help cle...

Dr. Frank LaFerla is Director of the Institute for Memory Impairments and Neurological Disorders, University of California, Irvine. He was the first to use stem cell technology for use in mice engineered for both the plaques and tangles that are characteristic of human Alzheimer’s disease. Recently, his group reported data that shows that neural stem cells can rescue – and actually restore – memory and function in mice which have Alzheimer’s-like cognitive deficits. During this call he discusses his research and answers questions.Dr. LaFerla was introduced by Dr. Diane Bovenkamp, Science Communications Specialist at American Health Assistance Foundation, AHAF, which funds some of his work. This call was made possible by the generous support of the Zickler Family Foundation.Support the show (https://www.usagainstalzheimers.org/ways-donate)

Zusammenfassung 1. Das für das Proteolipid aus Methanocaldococcus jannaschii kodierende Gen atpK wurde in E. coli DH5alpha und in dem Minizell-Produzenten E. coli DK6 exprimiert. Das Genprodukt wurde durch radioaktive Markierung nachgewiesen. 2. Aus den Membranen der thermophilen, hydrogenotrophen methanogenen Archaea M. jannaschii, Methanothermobacter thermautotrophicus, Methanothermobacter marburgensis sowie aus den Membranen des mesophilen, methylotrophen methanogenen Archäons Methanosarcina mazei Gö1 wurden mit Chloroform/Methanol die Proteolipide der A1AO-ATPasen und die MtrD-Untereinheiten der Methyltetrahydromethanopterin:CoenzymM-methyl-transferase extrahiert. Die einzelnen Peptide wurden mittels N-terminaler Sequenzierung identifiziert. 3. Durch MALDI-TOF-Analyse wurde die molekulare Masse des maturen Proteolipids aus M. jannaschii zu 21316 Da und 21183 Da (Methionin-freie Form) bestimmt. Zusammen mit der Gensequenz konnte daraus gefolgert werden, daß es sich um eine triplizierte Form des bakteriellen 8-kDa Proteolipids handelt, also 3 Haarnadel-Domänen ausweist. Die ionentranslozierenden Carboxylate sind nur in Haarnadel 2 und 3 konserviert. Bei einer angenommenen Anzahl von 24 Helices im c-Oligomer bedeutet das, daß ein Ionen/ATP-Verhältnis von 2,7 für die Synthese von ATP ausreichen würde. 4. Die Proteolipide aus M. thermautotrophicus und M. marburgensis besitzen duplizierte Proteolipide. Die aktiven Carboxylat-Reste sind im Gegensatz zu den bisher bekannten duplizierten Proteolipiden der V1VO-ATPasen in beiden Haarnadeln konserviert. 5. Die archäellen A1AO-ATPasen-Operone der Pyrococcen enthalten ebenfalls Gene, die für duplizierte Proteolipide kodieren. Allerdings sind die für die Ionentranslokation essentiellen Carboxylat-Reste wie in den Proteolipiden der V-Typ-ATPasen nur in der zweiten Haarnadel vorhanden. Die Abtrennung der A1AO- und V1VO-ATPasen muß daher vor der Entwicklung der Eukaryonten erfolgt sein. 6. Sequenzanalysen haben gezeigt, daß das Proteolipid-Gen aus Methanopyrus kandleri dreizehnmal so groß wie das aus Bakterien ist. Es kodiert für ein Protein mit 13 Haarnadel-Domänen. Die Ionenbindstelle ist in jeder Haarnadel konserviert. 7. Alle heute bekannten Formen der Proteolipide der V- und F-ATPasen waren schon in den Archaea enthalten. Die Vielfalt an Proteolipid-Größen und -Formen der archäellen ATPasen läßt vermuten, daß sie ein Reservoir an Möglichkeiten darstellen, aus denen die V1VO- und F1FO-ATPasen gespeist wurden. 8. Durch Sequenzvergleich mit den Na+-translozierenden Proteolipiden der bakteriellen F1FO-ATPasen wurde auch in den Proteolipiden der A1AO-ATPasen ein Na+-Bindemotiv identifiziert. Es lautet: P/S/T-XXX-Q/E (Motiv I in Helix eins), ET/S (Motiv II in Helix zwei). 9. Aus Membranen von Sulfolobus acidocaldarius und M. jannaschii wurden durch Chloroform/Methanol Lipide extrahiert, anschließend wurde aus diesen Lipiden Liposomen hergestellt, in die die A1AO-ATPase aus M. jannaschii rekonstituiert wurde. Die Synthese von ATP konnte jedoch nicht nachgewiesen werden. 10. Die ATPase-Gene ahaE, ahaC, ahaF, ahaA, ahaB, ahaD und ahaG wurden in den Fusionsvektor pMal kloniert und in Escherichia coli exprimiert. Die Fusionsproteine wurden aus dem Zellextrakt isoliert und zur Immunisierung von Kanninchen eingesetzt. Die erhaltenen Antiseren gegen die ATPase-Untereinheiten AhaA, AhaB, AhaC und AhaE waren spezifisch und wurden für die Analysen dieser Arbeit eingesetzt. 11. Das für die gesamte A1AO-ATPase kodierende Operon ahaHIKECFABDG des methanogenen Archäons Methanosarcina mazei Gö1 wurde in den Expressionsvektor pVSBAD2 hinter den ara-Promotor kloniert. Das Konstrukt wurde pRT1 genannt. 12. Die auf pRT1 lokalisierten Gene wurden heterolog in E. coli DK8 exprimiert. Die A1AO-ATPase war in E. coli membran-assoziiert und funktionell. Die spezifische ATPase-Aktivität an Membranen von E. coli DK8 betrug 150 mU/mg Protein. 13. DCCD und der für archäelle ATPasen spezifische Inhibitor DES hemmten das Enzym. Die I50-Wert betrugen 0,5 mM/mg Protein, beziehungsweise 200 nmol/mg Protein. 14. Die Synthese von AhaA, AhaB, AhaC, AhaE, AhaH, AhaK, und zum ersten Mal auch des gesamten AhaI, konnten nachgewiesen werden. Gegen AhaF, AhaD und AhaG lagen keine funktionellen Antikörper vor.

1.Die A1-ATPase-Gene ahaE, ahaC, ahaF, ahaA, ahaB, ahaD und ahaG wurden in den Fusionsvektor pMal-c2 kloniert und in Escherichia coli exprimiert.Die Fusionsproteine wurden aus dem Zellextrakt isoliert und zur Immunisierung von Kaninchen eingesetzt.Die spezifischen Antiseren gegen die A1-ATPase- Untereinheiten AhaA,AhaB,AhaC,AhaE und AhaF wurden für die Studien dieser Arbeit eingesetzt. 2.Die für die hydrophile Domäne der A1-ATPase kodierenden Gene ahaE, ahaC, ahaF, ahaA, ahaB, ahaD und ahaG des methanogenen Archäons Methanosarcina mazei Gö1 wurden in den Überexpressionsvektor pGEM-4Z hinter die lac und T7-Promotoren kloniert.Dieses Konstrukt wurde pTL2 genannt.pTL2 enthält zusätzlich 162 Bp stromaufwärts von ahaE 3.Die auf pTL2 lokalisierten Gene wurden heterolog in E. coli DK8 exprimiert und die A1-ATPase funktionell synthetisiert.Die spezifische ATPase-Aktivität im zellfreien Extrakt von E. coli DK8 (pSÖ1)betrug 186 mU/mg Protein.Die Synthese der A1-ATPase-Untereinheiten AhaA,AhaB,AhaC und AhaF konnte nachgewiesen werden.AhaE und AhaG konnten nicht detektiert werden. 4.Die A1-ATPase wurde aus dem Zellextrakt von E. coli DK8 (pTL2)über Ultra- zentrifugation,Ammoniumsulfatfällung,Gelfiltration an BioPrep SE 1000/17, Ionenaustauschchromatographie an BioScale DEAE und einer zweiten Gelfiltration an Sephacryl S-300 HR bis zur apparenten Homogenität gereinigt. 5.Das gereinigte Enzym wies eine molekulare Masse von 355 kDa auf und setzte sich aus 5 verschiedenen Untereinheiten zusammen.Die einzelnen Untereinheiten AhaA (65 kDa),AhaB (55 kDa),AhaC (41 kDa),AhaD (28 kDa)und AhaF (9 kDa)wurden mittels N-terminaler Sequenzierung identifiziert und wiesen im ATPase-Komplex eine Stöchiometrie von A3B3CDF auf.AhaE und AhaG waren nicht im Komplex enthalten. 6.Der ATPase-Testpuffer wurde für die heterolog exprimierte A1-ATPase optimiert (50 mM MES-HCl,40 mM Na-Acetat,30 mM NaHSO3,8 mM MgSO4,4 mM ATP,pH 5,2).Na-Acetat und Sulfit stimulieren die A1-A7.Die gereinigte A1-ATPase aus M. mazei Gö1 hydrolysierte Mg-ATP (im Verhältnis 2:1)als bevorzugtes Substrat mit einem V von 13 ± 3 U/mg Protein und einem K von 1,3 ± 0,3 mM für ATP. 8.DES,Hexestrol und Dienestrol wurden als spezifische Inhibitoren der archäellen A1-ATPase identifiziert.Die I Werte dieser Hemmstoffe betrugen 5 µmol Hexestrol/mg Protein,3 µmol DES/mg Protein und 6 µmol Dienestrol/mg Protein. 9.Quervernetzungsexperimente konnten belegen,dass die Kopien der Untereinheit AhaA in direkter Nachbarschaft zueinander stehen.Dies trifft auch für die Kopien der Untereinheit AhaB und für die Untereinheiten AhaA und AhaB untereinander zu.Zudem konnte eine direkte Nachbarschaft der Untereinheiten AhaA und AhaD festgestellt werden. 10.Die A1-ATPase besitzt eine dreifache Achsensymmetrie.Der Kopfteil der A1-ATPase ist hexagonal geformt und setzt sich aus sechs peripheren und einer zentralen Masse zusammen. 11.Die über Röntgenkleinwinkelstreuung ermittelten Dimensionen der A1-ATPase sind:Gesamtlänge =17,8 nm,Länge Kopfteil =9,4 nm,Stiellänge =8,4 nm, Stieldurchmesser =6 nm,Kopfdurchmesser (variabel,abhängig vom Substrat)= 10,06 nm,Kopfradius (variabel,abhängig vom Substrat)=5,03 nm. TPase,wohingegen sich alkoholische Lösungsmittel die ATPase-Aktivität hemmten.