Podcasts about 32p

De kom till Kafarnaum, och när det blev sabbat gick han till synagogan och undervisade. 22Alla överväldigades av hans undervisning, för han undervisade med makt och inte som de skriftlärda. 23I synagogan fanns en man som var besatt av en oren ande, och han började skrika: 24”Vad har du med oss att göra, Jesus från Nasaret? Har du kommit för att ta död på oss? Jag vet vem du är, Guds helige.” 25Men Jesus sade strängt åt honom: ”Tig! Far ut ur honom!” 26Den orena anden ryckte och slet i mannen och gav till ett högt rop och for ut ur honom. 27Alla greps av bävan och började fråga varandra: ”Vad är detta? En ny undervisning, med makt bakom orden! Till och med de orena andarna befaller han, och de lyder honom.” 28Ryktet om honom spred sig genast över hela Galileen.Simons svärmor och andra sjuka botas29Från synagogan gick de hem till Simon och Andreas tillsammans med Jakob och Johannes. 30Simons svärmor låg i feber, och det sade de genast till Jesus. 31Han gick fram till henne, tog hennes hand och reste henne upp. Och febern lämnade henne, och hon passade upp dem. 32På kvällen, efter solnedgången, kom man till honom med alla sjuka och besatta. 33Hela staden hade samlats utanför dörren. 34Och han botade många som led av olika sjukdomar och drev ut många demoner, och han förbjöd demonerna att tala, eftersom de visste vem han var.På en enslig plats35Tidigt nästa morgon, medan det ännu var mörkt, gav han sig av därifrån och gick bort till en enslig plats, och där bad han. 36Simon och de andra skyndade efter honom, 37och när de hade funnit honom sade de: ”Alla söker efter dig.” 38Han svarade: ”Låt oss gå åt ett annat håll, till byarna här omkring, så att jag kan predika där också. Det är därför jag har gått ut.” 39Och han gick och predikade i synagogorna i hela Galileen och drev ut demonerna.En spetälsk blir ren40En spetälsk kom till honom och föll på knä och bad: ”Vill du, så kan du göra mig ren.” 41Jesus greps av vrede, sträckte ut handen och tog på honom och sade: ”Jag vill. Bli ren!” 42Och genast försvann spetälskan, och han blev ren. 43Jesus skickade bort honom med en sträng förmaning: 44”Säg ingenting till någon, men gå och visa upp dig för prästen och ge det offer för din rening som Mose har bestämt. Det blir ett vittnesbörd för dem.” 45Men mannen gick därifrån och började tala vitt och brett om saken, så att Jesus inte längre kunde visa sig i någon stad utan stannade ute i ödemarken. Och det kom folk till honom från alla håll.Mark 1:21-45 (Bibel 2000)Marie Ek Lipanovskahttp://www.marieeklipanovska.seMusic: https://www.bensound.com/

Prästen Berth Löndahl och jag samtalar om att vara medmänniska och vem som är vår nästa, om Jesus som sätter kärleken framför lag och ritualer. Vi pratar om rädslan i vårt samhälle där vi inte alltid inte bryr oss om varandra och om vad som sker med oss människor när vi inte har ett hopp.Dagens text:Sedan vände han sig till lärjungarna och sade enbart till dem: ”Saliga de ögon som ser vad ni ser. 24Jag säger er: många profeter och kungar har velat se vad ni ser, men fick inte se det, och velat höra det ni hör, men fick inte höra det.”Den barmhärtige samariern25En laglärd som ville sätta honom på prov reste sig och sade: ”Mästare, vad skall jag göra för att vinna evigt liv?” 26Jesus sade: ”Vad står det i lagen? Hur lyder orden?” 27Han svarade: ”Du skall älska Herren, din Gud, av hela ditt hjärta och med hela din själ och med hela din kraft och med hela ditt förstånd, och din nästa som dig själv.” 28Jesus sade: ”Det är rätt. Gör det, så får du leva.” 29För att visa att han var rättfärdig sade mannen till Jesus: ”Och vem är min nästa?” 30På den frågan svarade Jesus: ”En man var på väg från Jerusalem ner till Jeriko och blev överfallen av rövare. De slet av honom kläderna och misshandlade honom, och sedan försvann de och lät honom ligga där halvdöd. 31En präst råkade komma samma väg, och när han såg mannen vek han åt sidan och gick förbi. 32På samma sätt med en levit som kom till platsen; när han såg honom vek han åt sidan och gick förbi. 33Men en samarier som var på resa kom och fick se honom ligga där, och han fylldes av medlidande. 34Han gick fram och hällde olja och vin på såren och förband dem. Sedan lyfte han upp honom på sin åsna, förde honom till ett värdshus och skötte om honom. 35Nästa dag tog han fram två denarer och gav åt värden och sade: ’Sköt om honom, och kostar det mer skall jag betala dig på återvägen.’ 36Vilken av dessa tre tycker du var den överfallne mannens nästa?” 37Han svarade: ”Den som visade honom barmhärtighet.” Då sade Jesus: ”Gå du och gör som han!”Luk 10:23-37 (Bibeln 2000)Marie Ek Lipanovska, författare och illustratörhttp://www.marieeklipanovska.se

Today’s Guest I first heard about today's guest, Sarah Lloyd-Hughes, back when I was in Toastmasters, battling my own public speaking demons. I think that was also about the time that her book was released. I've had her on my list of women I wanted to invite to this podcast, and after I recently saw her speak at Corrina Gordon-Barnes' You Inspire Me meetup, I realized that I needed to get her on the show to share her tips on public speaking. About Sarah Lloyd-Hughes Sarah Lloyd-Hughes is a popular speaker on confidence and inspiration, an award winning social entrepreneur, founder of Ginger Training & Coaching and author of “How to be Brilliant at Public Speaking” (Pearson). Featured in the TEDx series of public speeches, Sarah is an energetic, original and deeply authentic speaker who works with professionals and entrepreneurs to help them communicate with courage. She has successfully taught thousands of people across three continents. As a speaker on confidence, Sarah builds inspiration in her audiences, whatever their experience levels. She challenges and supports them on the journey to become passionate, authentic and inspiring communicators. In her speaking and courses, Sarah teaches that to become a more influential communicator doesn’t involve pretending to be someone you’re not – instead you must understand and unleash the six qualities of an inspiring speaker that already live inside you. A CTI Trained Co-active coach and practicing Buddhist, Sarah suffers from a life-long obsession with the hunt for the full potential of human beings – a theme which weaves itself enthusiastically through her work. Deep inside, Sarah is really a frustrated artist. As consolation, she adds a personal touch to her books, speaking and training by illustrating them with her unique and charming ‘Doodles’. What You’ll Learn Sarah's top tips on how to be an inspiring public speaker How LinkedIn got her a book deal and a literary agent Why it's so important to have a network if you want to be published How to focus on your inner qualities, not your outer behaviors, when speaking Why you need to be willing to stick out Things We Discussed Ken Robinson Simon Sinek How to Be Brilliant at Public Speaking Connect With Sarah Website Twitter Facebook   [R2B 84] How to Be Brilliant at Public Speaking, with Sarah Lloyd-Hughes http://wp.me/p3507p-32P #podcast

A 64-kilodalton (kDa) protein, situated in the lumen between the inner and outer envelopes of pea (Pisum sativum L.) chloroplasts (Soll and Bennett 1988, Eur. J. Biochem., 175, 301–307) is shown to undergo reversible phosphorylation in isolated mixed envelope vesicles. It is the most conspicuously labelled protein after incubation of envelopes with 33 nmol·1-1 [-32P]ATP whereas incubation with 50 mol·1-1 [-32P]ATP labels most prominently two outer envelope proteins (86 and 23 kDa). Half-maximum velocity for phosphorylation of the 64-kDa protein occurs with 200 nmol·1-1 ATP, and around 40 mol·1-1 ATP for phosphorylation of the 86- and 23-kDa proteins, indicating the operation of two distinct kinases. GGuanosine-, uridine-, cytidine 5-triphosphate and AMP are poor inhibitors of the labelling of the 64-kDa protein with [-32P]ATP. On the other hand, ADP has a potent influence on the extent of labelling (half-maximal inhibition at 1–5 mol·1-1). The ADP-dependent appearance of 32P in ATP indicates that ADP acts by reversal of kinase activity and not as a competitive inhibitor. However, the most rapid loss of 32P from pre-labelled 64-kDa protein occurs when envelope vesicles are incubated with ATP t1/2=15 s at 20 molsd1-1 ATP). This induced turnover of phosphate appears to be responsible for the rapid phosphoryl turnover seen in situ.

The identification and localization of a marker protein for the intermembrane space between the outer and inner chloroplast envelopes is described. This 64-kDa protein is very rapidly labeled by [γ-32P]ATP at very low (30 nM) ATP concentrations and the phosphoryl group exhibits a high turnover rate. It was possible to establish the presence of the 64-kDa protein in this plastid compartment by using different chloroplast envelope separation and isolation techniques. In addition comparison of labeling kinetics by intact and hypotonically lysed pea chloroplasts support the localization of the 64-kDa protein in the intermembrane space. The 64-kDa protein was present and could be labeled in mixed envelope membranes isolated from hypotonically lysed plastids. Mixed envelope membranes incorporated high amounts of 32P from [γ-32P]ATP into the 64-kDa protein, whereas separated outer and inner envelope membranes did not show significant phosphorylation of this protein. Water/Triton X-114 phase partitioning demonstrated that the 64-kDa protein is a hydrophilic polypeptide. These findings suggest that the 64-kDa protein is a soluble protein trapped in the space between the inner and outer envelope membranes. After sonication of mixed envelope membranes, the 64-kDa protein was no longer present in the membrane fraction, but could be found in the supernatant after a 110000 × g centrifugation.

An ATP-dependent protein kinase was partially purified from isolated outer envelope membranes of pea (Pisum sativum L., Progress No. 9) chloroplasts. The purified kinase had a molecular weight of 70 kilodaltons, as determined by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. It was of the cyclic nucleotide and Ca2+, calmodulin-independent type. The purification involved the detergent solubilization of purified outer envelopes by 0.5% cholate and 1% octylglycoside, followed by centrifugation on a linear 6 to 25% sucrose gradient. Active enzyme fractions were further purified by affinity chromatography on histone III-S Sepharose 4B and ion exchange chromatography on diethylaminoethyl cellulose. The protein kinase eluted at 100 millimolar and 50 millimolar NaCl, respectively. The protein kinase was essentially pure as judged by Western blot analysis. The enzyme has a KM of 450 micromolar for ATP and a Vmax of 25 picomoles of 32P incorporated into histone III-S per minute per microgram. Inhibition by ADP is competitive (Ki 150 micromolar).

Murine cytomegalovirus (MCMV) Smith strain DNA is cleaved by restriction endonuclease HindIII into 16 fragments, ranging in size from 0.64 to 22.25 megadaltons. Of the 16 HindIII fragments, 15 were cloned in plasmid pACYC177 in Escherichia coli HB101 (recA). The recombinant plasmid clones were characterized by cleavage with the enzymes XbaI and EcoRI. In addition, fragments generated by double digestion of cloned fragments with HindIII and XbaI were inserted into the plasmid vector pACYC184. The results obtained after hybridization of 32P-labeled cloned fragments to Southern blots of MCMV DNA cleaved with HindIII, XbaI, EcoRI, BamHI, ApaI, ClaI, EcoRV, or KpnI allowed us to construct complete physical maps of the viral DNA for the restriction endonucleases HindIII, XbaI, and EcoRI. On the basis of the cloning and mapping experiments, it was calculated that the MCMV genome spans about 235 kilobase pairs, corresponding to a molecular weight of 155,000,000. All fragments were found to be present in equimolar concentrations, and no cross-hybridization between any of the fragments was seen. We conclude that the MCMV DNA molecule consists of a long unique sequence without large terminal or internal repeat regions. Thus, the structural organization of the MCMV genome is fundamentally different from that of the human cytomegalovirus or herpes simplex virus genome.