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Sofi vom Floating Institut Wien bzw von schwerelos.wien im Gespräch mit Denise und Marko, nachdem diese ihre erste Floating-Erfahrung meisterten. Floating ist ein tiefenentspannendes Bad in einer fast gesättigten Salzsole. Durch die hohe Salzkonzentration des Wassers ergibt sich so viel Auftrieb, dass der Körper frei von jeder Anstrengung auf dem Wasser schwebt. Durch den bewussten […]
Fakultät für Physik - Digitale Hochschulschriften der LMU - Teil 04/05
Thermophorese beschreibt die von Temperaturegradienten angetriebene, gerichtete Bewegung von Partikeln. Obwohl dieser Effekt seit 1856 bekannt ist, werden die zugrundeliegenden Prinzipien immer noch aktiv diskutiert. Im ersten Teil dieser Arbeit wurde ein lange vorhergesagter größenabhängiger Übergang der Thermophorese zum ersten Mal experimentell verifiziert. Die Experimente untersuchen ein sphärisches Kondensator Modell für Thermophorese. Um Vorhersagen über ionisches Abschirmen geladener Partikel zu testen, sind Nanopartikel erforderlich, deren Größe im Bereich der Debye Länge liegt: DNA und RNA Oligonucleotide. Der theoretisch prognostizierte Übergang vom Plattenkondensator- über das sphärische Kondensator- bis hin zum isolierte Sphäre-Modell wurde über einen weiten Bereich von Verhältnissen zwischen Partikelgröße und Debye Länge erfolgreich beobachtet. Die Kombination dieser ionischen Thermophorese mit einer etablierten Beschreibung der Temperaturabhängigkeit von Thermophorese von ungeladenen Partikeln reicht aus, um Thermophorese von einzel- und doppelsträngiger DNA und RNA von 5°C bis 75°C und unter Salzkonzentrationen von 0.5mM bis 500mM abzudecken. Dies umfasst einen Großteil biologisch relevanten Bedingungen. Damit lassen sich nicht triviale Abhängigkeiten der Thermophorese in sehr breiten Bereichen von Salzkonzentration und Temperaturen für hoch relevante DNA und RNA Längen mit dem bestätigten Modell vorausberechnen. Diese Experimente geben neue Impulse in der Diskussion über die Rolle von sekundären elektrischen Feldern bei der Thermophorese. Zudem kann dieses neu gewonnene theoretische Verständnis die Quantifizierung von Biomolekülaffinitäten verbessern. Kooperatives Binden, das im zweiten Teil untersucht wird, ist entscheidend für das Verständnis vieler intrazellulärer Prozesse wie z.B. der Transkription. Mithilfe von Thermophoresemessungen wird das komplette Bindungsverhalten von mehr als zwei Partnern inklusive der kooperativen Effekte untersucht, die komplexe Molekül-Interaktionen formen. Die hier präsentierte, neu entwickelte Prozedur ist sehr flexibel und setzt nur einen fluoreszierzmarkierten Bindungspartner voraus. Im Gegensatz zu Methoden, die auf der Sättigung einer Bindung bei gleichzeitiger Untersuchung einer anderen beruhen, macht dieser neue Ansatz viele zusätzliche kooperative Molekülsysteme zugänglich. Kooperatives Binden eines sternförmigen, dreiteiligen DNA-Komplexes wird mit einer einzigen Messung aufgedeckt. Bindungskonstanten und thermophoretische Eigenschaften der Komplexe werde mit Messungen von Titrationsreihen innerhalb des Konzentrationswürfels untersucht. Diese Methode kann zu einer bisher fehlenden, flexiblen Messtechnik für kooperative Effekte bei geringer Veränderungen der untersuchten Systeme werden.
Weil die Salzkonzentration niedriger ist. Meerwasser enthält dreimal so viel Salz wie die Tränenflüssigkeit. Tränen haben eine Salzkonzentration von etwas unter 1 Prozent, sie …