Podcasts about monensin

In this episode, Dr. Betsy Greene of the University of Arizona and Dr. Nettie Liburt of Liburt Nutritional Consulting disuss the recent tragedy of monensin poisoning in horses. We talk about what risks may be present in different types of feed, and what precautions must be taken when housing horses and other livestock together. 

For the first time, we welcome Progressive Forage's Joy Hendrix to the podcast studio, as she visits with Katie Raver from Rock River Laboratory for a regional analysis of forage quality and what to keep in mind for the 2024 growing season. Then Tyrell and Elanco's Frank White discuss the results of a recent study analyzing the benefits of monensin products in a cow-calf setting. Finally, don't miss out on an absolutely riveting conversation on the perils of importing exotic wildlife testicles from overseas.

AABP Executive Director Dr. Fred Gingrich is joined by Dr. Sara Linneen, a beef cattle technical consultant from Elanco Animal Health at the 5th AABP Recent Graduate Conference in new Orleans, La. Linneen received her PhD in ruminant nutrition from Oklahoma State University and discusses tips for veterinarians to work with cow-calf producers to ensure we have a successful calving season. We start off by discussing the calving environment and suggest that veterinarians talk about making sure the calving area is clean and producers have the facilities to assist cows that are experiencing a dystocia. Linneen suggests that veterinarians assist producers by preparing a nutrition program for cows that supports healthy cows to ensure lactational performance which will improve calf weaning weights as well as improve reproductive efficiency when cows are ready to be bred back. Calves that are born to nutritionally deficient cows gain an average of 0.2 pounds per day less which can lower weaning weights by 20 pounds per calf! Precision is important and forage testing is an important part of a beef cow nutrition program. She recommends body condition scoring cows just before calving and again in the summer. We also discuss the important of a precise mineral program for cows based on your geographic area and the important role of monensin for cow and calf health as well as productivity. Monensin will improve the environment for calves by decreasing coccidiosis as well as improving feed efficiency by 5-10%. Veterinarians play a critical role in preventing disease as well as improving production efficiencies for their cow-calf clients.  Find beef nutrition resources, including a Rumensin ® calculator on the Beef Health Management Committee resources page. 

Dr. Phil Cardoso talks with Dr. Peter Erickson and Tess Stahl of the University of New Hampshire about the effects of feeding diets containing supplementary sodium butyrate and monensin on growth performance, nutrient digestibility, and health in postweaned heifers.Links to papers mentioned in this video Stahl TC, Hatungimana E, Klanderman KD, Moreland SC, Erickson PS. 2020. Sodium butyrate and monensin supplementation to postweaning heifer diets: Effects on growth performance, nutrient digestibility, and health. DOI: 10.3168/jds.2020-18584 https://www.journalofdairyscience.org/article/S0022-0302(20)30720-7/fulltextRice EM, Aragona KM, Moreland SC, Erickson PS. 2019. Supplementation of sodium butyrate to postweaned heifer diets: Effects on growth performance, nutrient digestibility, and health. DOI: 10.3168/jds.2018-15525 https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30738684/Górka P, Kowalski ZM, Zabielski R, Guilloteau P. 2018. Invited review: Use of butyrate to promote gastrointestinal tract development in calves. DOI: 10.3168/jds.2017-14086 https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022030218302212Kononoff PJ. Snow DD, Christiansen DA. 2017. Drinking Water for Dairy Cattle. Pages 611–624 in Large Dairy Herd Management. DOI: 10.3168/ldhm.0845 https://ldhm.adsa.org/Rosa F, Busato S, Avaroma FC, Linville K, Trevisi E, Osorio JS. 2018. Transcriptional changes detected in fecal RNA of neonatal dairy calves undergoing a mild diarrhea are associated with inflammatory biomarkers. DOI: 10.1371/journal.pone.0191599 https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0191599Hatungimana E, Stahl TC, Erickson PS. 2020. Growth performance and apparent total tract nutrient digestibility of limit-fed diets containing wet brewer's grains to Holstein heifers. DOI: 10.1093/tas/txaa079 https://academic.oup.com/tas/article/4/3/txaa079/5855081

Die Destabilisierung des humanen Immunsystems stellt für polytraumatisierte Patienten ein relevantes Problem dar und manifestiert sich auf der Ebene von Organfunktionsstörungen mit nach wie vor erheblicher Letalität. Zahlreiche Untersuchungen der jüngsten Vergangenheit haben klare Hinweise dafür gegeben, daß den zellulären Komponenten des Immunsystems eine zentrale Rolle für die Ausbildung und Ausprägung des posttraumatischen Multi-Organ-Dysfunktions-Syndroms (MODS) und des Multi-Organ-Versagens (Multiple Organ Failure, MOF) zukommt. Dabei hat sich die Fähigkeit monozytärer Zellen auf einen pathologischen Stimulus reagieren zu können, als einer der kritischen Funktionsparameter des menschlichen Immunsystems gezeigt. Die umfangreichen Untersuchungen der jüngsten Vergangenheit konnten jedoch die Frage nach der Dynamik dieser Funktionsstörung bislang nur unzureichend beantworten. Darüber blieb die tatsächliche Synthese-Kapazität relevanter Botenstoffe, wie z.B. von Zytokinen auf intrazellulärem Niveau weitgehend uncharakterisiert. Ziel der vorliegenden Untersuchung war es daher: i) Die intrazelluläre Zytokinsynthese-Kapazität von Monozyten polytraumatisierter Patienten in der direkten posttraumatischen Phase mittels Durchflußzytometrie zu quantifizieren ii) Zu analysieren, ob es einen Zusammenhang zwischen der intrazellulären Aktivierung der Zytokinsynthese-Kapazität und der Änderung der systemischen Zytokin-Konzentration gibt iii) Die dabei gewonnenen Ergebnisse in Vergleich zu klinischen Parametern zu setzen Da es bislang keine validen Versuchsprotokolle für die durchflußzytometrische Analyse der intrazellulären Zytokinsynthese-Kapazität von Monozyten gab, wurden in der ersten Stufe der vorliegenden Studie die Kulturbedingungen für die Stimulation, Sekretionsblockade und Stimulationszeit von Monozyten erarbeitet. Es zeigte sich, daß im Hinblick auf die weitere Fragestellung die Stimulation mit Lipopolysaccharid über 4 Stunden unter einer Sekretionsblockade mit Monensin valide Ergebnisse erbringt. In der zweiten Stufe der Studie wurde erstmalig mittels intrazellulärer single cell Analyse die Synthese-Kapazität von Entzündungs-relevanten Mediatoren (TNF-, Il-1, Il-6 und Il-8) bei polytraumatisierten Patienten untersucht. Gemäß einem seriellen Protokoll wurde zu den Zeitpunkten „Aufnahme in den Schockraum“, 6 Stunden, 12 Stunden, 24 Stunden, 48 Stunden und 72 Stunden nach Trauma bei 13 polytraumatisierten Patienten (ISS >16 Punkte, zwölf überlebt, einer verstorben) jeweils die Zytokinsynthese-Kapazität analysiert. Für TNF- beträgt sie bei Aufnahme 78±5%, für Il-1 ergab sich mit 73±6% ebenso wie für Il-6 mit 58±4%bereits bei Aufnahme eine signifikante Reduktion im Vergleich zur Kontrollgruppe. Es konnte gezeigt werden, daß die Synthese-Kapazität für diese essentiellen proinflammatorischen Zytokine zwischen 12 und 48 Stunden nach Trauma mit 49±5% für TNF-, 53±7% für Il-1, 36,7% für Il-6 und 77,3% für Il-8 signifikant im Vergleich zu den Werten bei Aufnahme reduziert ist. Die vorliegende Untersuchung demonstriert somit eine engmaschige Analyse und Quantifizierung der monozytären Zytokinsynthese-Kapazität für TNF-, Il-6, Il-1 und Il-8 nach Polytrauma. Bezüglich der Analyse, ob ein Zusammenhang zwischen intrazellulärer Aktivierung der Zytokinsynthese-Kapazität und der Änderung der systemischen Zytokin-Konzentration besteht, konnten wir mittels ELISA in der systemischen Zirkulation zwar tendenzielle Veränderungen der einzelnen Faktoren beobachten, jedoch fand sich auf Grund der niedrigen Sensitivität der ELISA-Methode keine signifikante Korrelation zu den hoch-sensitiven intrazellulären Ergebnissen. Bezüglich des Einflusses klinischer Faktoren auf die intrazelluläre Zytokinsynthese-Kapazität ließ sich nachweisen, daß Patienten mit schwerer Verletzung (ISS ≥34) im Zeitraum zwischen 24 Stunden und 72 Stunden nach Trauma eine signifikant niedrigere Zytokinsynthese-Kapazität aufweisen als weniger schwer verletzte Patienten (ISS

Die Inhibition der b-Sekretase stellt derzeit einen vielversprechenden Ansatz zur Therapie der Alzheimer Krankheit dar. Der Hauptanteil der b-Sekretase Aktivität ist auf BACE-1, eine neuartige membrangebundene Typ I Aspartylprotease, zurückzuführen. Um gezielt spezifische und wirksame Inhibitoren entwickeln zu können, ist es notwendig, die Eigenschaften und katalytischen Spezifitäten der Protease genauer zu verstehen. Da neben BACE-1 eine weitere hochgradig homologe Aspartylprotease, BACE-2, bekannt ist, ist es für die Suche nach Inhibitoren ferner von Bedeutung, charakteristische Unterschiede zwischen den beiden Enzymen zu kennen, um mögliche Kreuzreaktionen der Inhibitoren minimieren zu können. Ziel dieser Arbeit war es deshalb, die beiden Enzyme bezüglich ihrer posttranslationalen Modifikationen und insbesondere ihrer katalytischen Spezifitäten vergleichend zu analysieren. Als Modell für die durchgeführten Experimente dienten HEK293 Zellen, mit exogener Expression der beiden Proteasen, sowie dem Substrat bAPP. Beide Proteine werden in ähnlicher Weise durch die kovalente Bindung komplexer Kohlehydrateinheiten modifiziert. Matures BACE-1 besitzt im Vergleich zu BACE-2 eine eine längere Halbwertszeit. In vitro werden beide Enzyme durch CK1 an homologen Serinen in der zytoplasmatischen Domäne phosphoryliert. Während für BACE-2 bisher nicht schlüssig gezeigt werden konnte, dass auch in vivo eine Phosphorylierung erfolgt, wurde für BACE-1 S498 auch als Phosphorylierungsstelle in vivo bestätigt. Mittels Biotinylierung konnte demonstriert werden, dass beide BACE-Proteasen effizient an die Zelloberfläche transportiert werden. Im Gegensatz zu BACE-1, welches rasch in endosomale Kompartimente reinternalisiert wird und phosphorylierungsabhängig zurück zum TGN transportiert wird, wird BACE-2 entweder durch Spaltung der Ektodomäne in den extrazellulären Raum sezerniert, oder aber unmittelbar nach der Reinternalsierung ins Zellinnere in lysosomalen Kompartimenten abgebaut. Dieser Unterschied begründet vermutlich die unterschiedlichen Halbwertszeiten der beiden Proteine und erhöht gleichzeitig die Gesamtverweildauer von BACE-1 in endosomalen Kompartimenten, die aufgrund ihres pH-Wertes günstige Bedingungen für die proteolytische Aktivität des Enzyms schaffen. Hinsichtlich der katalytischen Spezifität bezüglich des membrangebundenen bAPP unterscheiden sich BACE-1 und BACE-2 grundlegend. Während BACE-1 die erwarteten b-Sekretase Spaltungen an Asp1 und Glu11 der Ab-Domäne katalysiert, spaltet BACE-2 vorzugsweise zwischen Phe19 und Phe20 der Ab-Domäne, wodurch Spaltprodukte entstehen, die denen der a-Sekretase Spaltung ähneln. Durch Koexpression der beiden Enzyme konnte gezeigt werden, dass BACE-2 die BACE-1 abhängige Prozessierung des Substrates direkt oder indirekt beeinflussen kann. Die Behandlung der entsprechenden Zelllinien mit BFA oder Monensin belegt, dass BACE-1 bereits in den frühen Kompartimenten des sekretorischen Prozessierungsweges proteolytisch aktiv sein kann, während BACE-2 auch nach exogener Expression keine Aktivität in diesen Kompartimenten zeigt. Mit Hilfe massenspektrometrischer Analysen wurde bewiesen, dass BACE-1 und BACE-2 entgegen bisheriger Annahmen nicht ausschließlich die proteolytische Spaltung membrangebundener bAPP Substrate katalysieren, sondern zudem Ab-Peptide, nach ihrer Freisetzung durch g-Sekretase, C-terminal verkürzen können. In vitro Versuche zeigen, dass BACE-1 selbst in der Lage ist, Ab 1-40 an Position 34 zu spalten und dieser Schnitt nicht wie bislang angenommen durch g-Sekretase katalysiert wird. Dieser Vorgang führt in vivo zu einer Reduktion der amyloidogenen Ab 1-40/42 Peptide. Da sich der Nachweis des Ab 1-34 Peptides mittels konservativer Proteinanalytik schwierig gestaltet, erklärt sich, warum in Zelllinien mit exogener BACE-1 Expression keine merkliche Steigerung der Ab-Sezernierung bzw. teilweise sogar eine Reduktion detektierbar war. Letztendlich bietet die Beobachtung, dass auch Peptide als Substrate für die BACE fungieren können, interessante Ansatzpunkte für die Suche nach neuen physiologischen Substraten und Inhibitoren. Die Analyse des subzellulären Transportes und die Charakterisierung, sowohl pro- als auch antiamyloidogener Enzymaktivitäten der beiden Proteasen BACE-1 und BACE-2 liefert neue Grundlagen für die Entwicklung therapeutischer Inhibitoren und für die Suche neuer Substrate.

After treatment with the carboxylic ionophore monensin theChlorella containing perialgal vacuoles of the greenParamecium bursaria swell. TheParamecium cells remain motile at this concentration for at least one day. The swelling is only observed in illuminated cells and can be inhibited by DCMU. We assume that during photosynthesis the perialgal vacuoles are acidified and that monensin exchanges H+ ions against monovalent cations (here K+). In consequence the osmotic value of the vacuoles increases. The proton gradient is believed to drive the transport of maltose from the symbiont into the host. Another but light independent effect of the monensin treatment is the swelling of peripheral alveoles of the ciliates, likewise indicating that the alveolar membrane contains an active proton pump.

Sun, 1 Jan 1984 12:00:00 +0100 http://epub.ub.uni-muenchen.de/8201/ http://epub.ub.uni-muenchen.de/8201/1/wiesner_henning_8201.pdf Erber, M.; Wiesner, Henning; Rietschel, W.; Gatesman, T. Erber, M.; Wiesner, Henning; Rietschel, W. und Gatesman, T. (1984): Control of intestinal coccidiosis in Chamois and other wild ruminants using Monensin. In: The Journal of zoo animal medicine, Vol. 15: pp. 11-17.

Abstract: Bovine chromaffin secretory vesicle ghosts loaded with Na+ were found to take up Ca2+ when incubated in K+ media or in sucrose media containing micromolar concentrations of free Ca2+. Li+- or choline+loaded ghosts did not take up Ca2+. The Ca2+ accumulated by Na+-loaded ghosts could be released by the Ca2+ ionophore A23187, but not by EGTA. Ca2+ uptake was inhibited by external Sr2+, Na +, Li +, or choline +. All the 45Ca2+ accumulated by Na+-dependent Ca2+ uptake could be released by external Na +, indicating that both Ca2+ influx and efflux occur in a Na+-dependent manner. Na + -dependent Ca2+ uptake and release were only slightly inhibited by Mg2+. In the presence of the Na+ ionophore Monensin the Ca2+ uptake by Na +-loaded ghosts was reduced. Ca2+ sequestered by the Na+-dependent mechanism could also be released by external Ca2+ or Sr2+ but not by Mg2+, indicating the presence of a Ca2+/Ca2+ exchange activity in secretory membrane vesicles. This Ca2+/Ca2+ exchange system is inhibited by Mg2+, but not by Sr2+. The Na + -dependent Ca2+ uptake system in the presence of Mg2+ is a saturable process with an apparent Km of 0.28 μM and a Vmax= 14.5 nmol min−1 mg protein−1. Ruthenium red inhibited neither the Na+/Ca2+ nor the Ca2+/Ca2+ exchange, even at high concentrations.