Podcasts about prokaryoten

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Best podcasts about prokaryoten

Latest podcast episodes about prokaryoten

BIOfunk.net - Der Biologie-Podcast
Evolution & Sex (02): Mitochondrium – Über die Geburt der eukaryotischen Zelle

BIOfunk.net - Der Biologie-Podcast

Play Episode Listen Later Mar 12, 2024 14:58


In der Reihe "Evolution & Sex" hörst du die besten BiOfunk-Folgen zu den Themen Evolution und sexuelle Fortpflanzung. In der Welt der Zellen gibt es zwei Haupttypen: Eukaryoten mit Zellkern und Prokaryoten ohne. Doch die Unterschiede gehen weit über den Zellkern hinaus – Prokaryoten haben keine membranumhüllten Organellen. In dieser Folge tauchen wir in die faszinierende Evolution von einfachen Prokaryoten zu komplexen eukaryotischen Zellen ein. Überraschenderweise steht am Anfang nicht der Zellkern, sondern das Mitochondrium ... (BiOfunkfolge #50)

BIOfunk.net - Der Biologie-Podcast
BiOfunk (50): Mitochondrium – Über die Geburt der eukaryotischen Zelle

BIOfunk.net - Der Biologie-Podcast

Play Episode Listen Later May 1, 2022 14:57


Eukaryoten haben einen Zellkern, Prokaryoten dagegen nicht. Doch das ist nur einer von vielen Unterschieden. Prokaryoten fehlt nicht nur der Zellkern, sie enthalten gar keine membranumhüllten Organellen. Kein endoplasmatisches Retikulum, keine Dictyosomen, keine Chloroplasten, keine Mitochondrien und so weiter. Doch wie entwickelte sich ausgehend von einfachen Prokaryoten die komplexe Vielfalt der eukaryotischen Zellen? Mit dieser Frage beschäftigen wir uns heute im Biofunk. Und wir werden sehen, dass am Anfang dieser Entwicklung nicht der Zellkern stand. Sondern das Mitochondrium … Weitere Infos auf www.BiOfunk.net

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selbstorientiert
Ebenen der Genregulation einfach erklärt | Eukaryoten & Prokaryoten | Regulation der Translation

selbstorientiert

Play Episode Listen Later Jan 5, 2022 4:20


Unser Kurs auf der Webseite: https://www.selbstorientiert.org/shop/Genregulation-I-Kurs-mit-Karteikarten-&-Texten-p429173265 Unser Kurs auf Amazon: Unser YouTube-Video: https://www.youtube.com/watch?v=bvZMjijl_ag --- Send in a voice message: https://anchor.fm/selbstorientiert/message

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BIOLOGO
#043 - Genregulation bei Prokaryoten - Operonmodell - Substratinduktion

BIOLOGO

Play Episode Listen Later Nov 27, 2021 10:39


Wie regulieren Bakterien ihren Stoffwechsel- speziell: die Proteinbiosynthese von z.B. Enzymen? In dieser Folge lernst du dies am Beispiel von E. coli. Das ist ein Prokaryot, der je nach An-/Abwesenheit der Laktose (Substrat) die Produktion von Laktose-abbauendem Enzym induziert (Induktion) oder eben nicht. Viel Spaß! Link zum Skript (Staffel 3): https://lnk.bio/NS3w

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BIOLOGO
#017 Synthetische Evolutionstheorie vs. Kreationismus - und was "glaubst" du zu "wissen"?

BIOLOGO

Play Episode Listen Later Jan 30, 2021 19:22


Kreationisten nehmen die Schöpfungsgeschichte wörtlich, und halten die Synthetische Evolutionstheorie für Quatsch. In diese Folge werden 1.) kreationistische Argumente aufgeführt und 2) wissenschaftliche Forschungsergebnisse beleuchtet. PS: Übrigens ist die Synthetische Evolutionstheorie von der katholischen Kirche anerkannt. Fachbegriffe: Mikroevolution, Makroevolution, Grundtypen, Intelligent Design, Miller-Experiment, Nukleotide, Kohlenhydrate, RNA, DNA, Proteine, genetischer Code, Ribozyme, Atavismen, Rudimente, Homologie, Fossilien, biogenetische Grundregel, Mosaikformen, Endosymbiontentheorie, Prokaryoten, Eukaryoten, aerob, anaerob, Fotosynthese, DNA-Sequenzanalyse, Mythos, Logos... PPS: In der Folge spreche ich von Vitamin D ... es ist Vitamin B12. Macht für den Inhalt aber keinen Unterschied :) Danke für deine Bewertung bei iTunes und schau super gern in das Skript des Podcasts, wo du relevante Inhalte zusammengefasst findest!

Biologie Passion Podcast
Folge 039 – Proteinbiosynthese bei Prokaryoten und Eukaryoten | Genetik Teil 11

Biologie Passion Podcast

Play Episode Listen Later Apr 12, 2020 7:15


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Biologie Passion Podcast
Folge 039 - Proteinbiosynthese bei Prokaryoten und Eukaryoten | Genetik Teil 11

Biologie Passion Podcast

Play Episode Listen Later Apr 12, 2020 7:16


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Biologie Passion Podcast
Folge 037 - DNA Replikation | Terminationsphase | Genetik Teil 9

Biologie Passion Podcast

Play Episode Listen Later May 19, 2019 12:24


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Biologie Passion Podcast
Folge 019 - Prokaryotische und Eukaryotische Zellen im Vergleich

Biologie Passion Podcast

Play Episode Listen Later Mar 3, 2018 10:47


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Biologie Passion Podcast
Folge 018 - Wodurch zeichnen sich Bakterien aus?

Biologie Passion Podcast

Play Episode Listen Later Feb 17, 2018 8:36


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Fakultät für Chemie und Pharmazie - Digitale Hochschulschriften der LMU - Teil 02/06
Strukturelle und funktionelle Untersuchungen des PARK7 Parkinsongenprodukts DJ-1

Fakultät für Chemie und Pharmazie - Digitale Hochschulschriften der LMU - Teil 02/06

Play Episode Listen Later Oct 10, 2006


Zu Beginn dieser Arbeit wurde DJ-1 erstmals mit der PK in Zusammenhang gebracht. Die ersten Studien zeigten, dass L166P, eine Punktmutation im C-Terminus des DJ-1-Proteins, und eine Deletion von Exon 1-5 zu den Mutationen gehören, die zu den motorischen Fehlfunktionen, den Kardinalsymptomen, im Parkinsonpatienten führen. Diese Arbeit konnte dazu beitragen die Funktion von DJ-1 besser zu verstehen bzw. die Auswirkungen des Fehlens von DJ-1 aufzudecken. Es stellte sich heraus, dass die Expression von L166P im Vergleich zu [wt]DJ-1 sowohl in Eukaryoten als auch in Prokaryoten stark reduziert war. Die stark verminderte Proteinexpression kann entweder durch eine erhöhte Instabilität der RNA, durch eine Störung in der Proteinsynthese oder einen beschleunigten Abbau hervorgerufen werden. Durch semiquantitative RT-PCR- und quantitative RT-PCR-Experimente konnten Instabilitäten der RNA ausgeschlossen werden. Eine ineffektive Translation konnte durch „Pulse-Chase“-Experimente und CHX-Inhibitorstudien ebenso entkräftet werden. Allerdings scheint ein gesteigerter Abbau von [L166P]DJ-1 verantwortlich für dessen reduzierte Expression zu sein. Die Art des beschleunigten Abbaus konnte zwar nicht zweifelsfrei geklärt werden, aber es zeigte sich, dass ein Zusammenhang zwischen der Stabilität und der Struktur von DJ-1 besteht. Dabei spielt die C-terminale Domäne eine große Rolle, die nur im DJ-1-Protein als signifikante Helix-Knick-Helix Struktur vorhanden ist, nicht aber unter seinen Strukturhomologen. In einer Mutagenesestudie konnte gezeigt werden, dass im Helix-Knick-Helix Motiv nicht nur die PK-assoziierte Mutante L166P, sondern auch die Helix-brechende Mutante V169P in derselben Helix (G-Helix) und eine Deletion am Knick des Motivs (deltaN173/G174) eine Destabilisierung von DJ-1 bewirken konnte. Helix-brechende Mutationen in der H-Helix zeigten keine verminderte Proteinexpression im Vergleich zu [wt]DJ-1. Die G-Helix-brechenden Mutanten scheinen das Protein konformationell so zu verändern, dass keine Dimerisierung mehr möglich ist, was aus Co-IP Studien hervorging. Das Helix-Knick-Helix Motiv, welches einen Großteil der Dimerberührungsfläche ausmacht, scheint bei der Dimerisierung eine entscheidende Rolle einzunehmen. Weiterhin konnte ein direkter Zusammenhang der Stabilität und Integrität von DJ-1 und seiner Funktion herausgearbeitet werden. Dabei sind die G-Helix-brechenden Mutanten unter oxidativem Stress weniger zytoprotektiv und können in (anti)-apoptotischen Signalwegen eine Expression von apoptotischen Genen nicht verhindern. Diese Prozesse sind abhängig vom oxidativen Stress und von der Fähigkeit von redox-sensitivem DJ-1 als Intermediator in apoptotischen Signalwegen antioxidative Gene zu aktivieren. Diese Erkenntnis ist vor allen Dingen in reaktiven Astrozyten von Wichtigkeit, die Neurone, in Parkinsonpatienten besonders die dopaminergen Neurone, vor oxidativem Stress schützen können. In reaktiven Astrozyten ist DJ-1 in großen Mengen lokalisiert und scheint die Aktivierung von Verteidigungssystemen wie GSH zu beeinflussen. Somit ist DJ-1 ein wichtiger Marker für erhöhten oxidativen Stress, nicht nur in der PK, sondern auch bei Schlaganfallpatienten. Eine erhöhte Produktion von DJ-1 würde einen größeren Schutz vor neuronalem Sterben bewirken, so dass dies auch therapeutische Möglichkeiten eröffnen könnte.

Fakultät für Chemie und Pharmazie - Digitale Hochschulschriften der LMU - Teil 02/06
Signaltransduktion durch Zwei-Komponenten Systeme in dem halophilen Archaeon Halobacterium salinarum

Fakultät für Chemie und Pharmazie - Digitale Hochschulschriften der LMU - Teil 02/06

Play Episode Listen Later Jul 1, 2006


Die vorliegende Arbeit diente der funktionellen Charakterisierung der Zwei-Komponenten Systeme (ZKS) des halophilen Archaeons Halobacterium salinarum. Von der Existenz mehrerer Histidinkinasen (HK) und Antwortregulatoren (RR) neben dem Chemotaxis-ZKS CheA/CheY weiss man nur aufgrund der Sequenzierung des Genoms. Folglich fehlten bislang funktionelle Beschreibungen dieser Proteine. Die vorgelegte Dissertation begann, diesen Mangel zu beheben. Den Laborversuchen war eine bioinformatische Bestandsaufnahme vorgeschaltet, welche die Sensordomänen der HK, die Effektordomänen der RR und die konservierten ZKS-Domänen beider Proteinklassen nach greifbaren Anhaltspunkten durchforstete. Diese Rasterfahndung vermochte jedoch nur bescheidene Hinweise auf die Funktionen und Wechselwirkungen der HK und RR zu erbringen. Die praktischen Arbeiten zur funktionellen Charakterisierung der halobakteriellen ZKS basierten auf zwei unterschiedlichen Strategien. Der erste Ansatz bestand in dem Versuch einer Funktionszuordnung über die Applikation eines Phosphatmangels, dem alle bislang daraufhin untersuchten Prokaryoten durch eine exklusiv ZKS gesteuerte, differentielle Genexpression entgegenwirken. Im zweiten Ansatz wurde mit OE3855R eine der wenigen HK, deren Primärsequenz einen Hinweis auf die Proteinfunktion lieferte, eingehend biochemisch analysiert. Für die Phosphatmangelversuche musste zunächst geprüft werden, bei welchem Nährstoffangebot H. salinarum in eine Unterversorgung gerät. Den Experimenten zufolge limitiert ein Phosphatgehalt von weniger als 0,5mM im Medium die finale Wachstumsdichte. Die mangelhafte Phosphatversorgung induziert das Gen aph, was zu einer verstärkten Produktion und Sekretion des Enzyms Alkalische Phosphatase führt. Mikroarray-Analysen und RT-qPCR-Experimente deckten auf, dass das halobakterielle Pho-Regulon mehrere ABC-Transportsysteme und verschiedene sekretierte Enzyme umfasst. Über die somit stark verbesserten Phosphataufnahmefähigkeiten hinaus ändert sich die Transkription einer Vielzahl weiterer Gene, wobei es sich wahrscheinlich um sekundäre Effekte handelt. Während der Hungerphase verbraucht H. salinarum drei Viertel seines intrazellulären Phosphatspeichers. Die massive Abnahme des Phosphatvorrats ist nicht nur die Folge der Mangelversorgung, sondern gleichzeitig verantwortlich für die Induktion des Pho-Regulons. Das zuständige Regulatorprotein wurde bislang nicht enttarnt. Durch Konstruktion mehrerer Deletionsstämme konnten klassische ZKS als Signaltransduktoren überraschenderweise ausgeschlossen werden. Die Induktion von Proteinen mit Homologien zu DNA bindenden Bereichen von Transkriptionsfaktoren und zu dem regulatorischen Mediatorprotein PhoU deutet auf einen alternativen Regelkreis hin. Dieser wäre exklusiv für Archaea, da solche PhoU-Chimären ausschließlich in archaealen Genomen zu finden sind. Von der Anpassung des Proteininventars abgesehen orientieren H. salinarum-Zellen ihre Bewegungen an einem Phosphatgradienten. Diese Chemotaxis wird durch Phosphatmangel induziert und durch das Zwei-Komponenten System CheA-CheY vermittelt. Erstmals in einem Archaeon gezeigt, wird die Phosphattaxis von H. salinarum ausschließlich von anorganischem Phosphat ausgelöst. Laut Primärsequenzanalyse besitzt die Histidinkinase OE3855R eine Häm bindende PAS-Domäne (PAS3855) und könnte daher einen Sauerstoffsensor darstellen. Eine heterologe Expression von PAS3855 sollte dieser Hypothese Substanz verleihen. Das exprimierte Polypeptid enthielt geringe Mengen eines Kofaktors, der mittels Absorptionsspektroskopie und LC-MS-Analyse als Häm des Typs B identifiziert wurde. Auf Basis dieses Wissens erfolgte die Rekonstitution der Domäne mit HämB, was die Bildung eines Tetramers induzierte. Die spektroskopische Analyse entlarvte große Ähnlichkeiten zwischen den elektronischen Zuständen der zentralen Häm-Eisenionen von PAS3855 und dem Häm bindenden Redoxsensorprotein Dos aus E. coli. Da die Reduktion von FeIII- zu FeII-PAS3855 die Oligomerisierung der Domäne von einem Tetramer zu einem Dimer veränderte, lag eine redoxabhängige Signalfunktion der Histidinkinase OE3855R nahe. Die Deletion des kodierenden Gens führte zu keinem erkennbaren Phänotyp, weshalb zum gegenwärtigen Zeitpunkt keine Aussage getroffen werden kann, ob diese HK in vivo tatsächlich als Redox- oder auch Sauerstoffsensor fungiert.

Fakultät für Chemie und Pharmazie - Digitale Hochschulschriften der LMU - Teil 01/06

Im Rahmen dieser Arbeit konnte in Saccharomyces cerevisiae ein neuer Translokationsapparat der mitochondrialen Außenmembran identifiziert werden, der TOB-Komplex (topogenesis of mitochondrial outer membrane beta-barrel proteins). Dieser wird für den Import und die Insertion von mitochondrialen beta-Barrel-Proteinen, wie Porin und Tom40, benötigt. In Eukaryoten kommen beta-Barrel-Membranproteine nur in der Außenmembran von Mitochondrien und Chloroplasten vor; in Prokaryoten nur in der Außenmembran von Gram-negativen Bakterien. Die essenzielle Untereinheit des TOB-Komplexes ist Tob55, das in allen eukaryotischen Genomen präsent ist, aber auch in allen Gram-negativen Bakterien Homologe aufweist. Der TOB-Komplex weist eine molekulare Masse von 220-250 kDa auf und enthält neben Tob55 das nicht-essenzielle Protein Mas37. Dieses ist als peripheres Membranprotein auf der Außenseite der Außenmembran lokalisiert. Die Funktion von Mas37 ist unklar, eine stabilisierende Wirkung auf den TOB-Komplex erscheint möglich. Der TOB-Komplex enthält einen ionenleitenden Kanal. Elektronenmikroskopische Aufnahmen weisen zylindrische Partikel mit einem Durchmesser von 15 nm auf, die eine Kavität von 7-8 nm Durchmesser enthalten. Zusätzlich scheint diese eine zentrale Masse zu enthalten, die möglicherweise von der löslichen N-terminalen Domäne von Tob55 gebildet wird. Diese könnte eine Funktion bei der Regulation des Kanalzugangs ausüben. Tob55 wird von dem offenen Leserahmen YNL026w kodiert und ist ein integrales beta-Barrel-Außenmembranprotein. Die N-terminale Domäne ist im Intermembranraum lokalisiert, während der C-terminale Bereich die membranintegrierte beta-Barrel-Struktur ausbildet. Tob55 ist ein essenzielles Protein für S. cerevisiae und ist somit neben Tom40 das zweite essenzielle Außenmembranprotein. Depletion von Tob55 in vivo führt zum spezifischen Verlust der mitochondrialen beta-Barrel-Membranproteine Porin, Tom40 und Mdm10. Mdm10 konnte als neues mitochondriales beta-Barrel-Protein identifiziert werden. Außenmembranproteine die durch alpha-Helices verankert sind, waren bei der Depletion von Tob55 nicht beeinträchtigt. Tob55 ist für den Import der beta-Barrel-Membranproteine essenziell. Es interagiert mit frühen Importintermediaten der beta-Barrel-Vorstufen, nicht jedoch mit assemblierten beta-Barrel-Proteinen. Vor Interaktion mit Tob55 müssen die beta-Barrel-Vorstufen zuvor mittels des TOM-Komplexes die Außenmembran überqueren. Interaktion der TOM-assoziierten beta-Barrel-Vorstufen mit Tob55 ist für die vollständige Translokation über den TOM-Komplex notwendig. Ein lösliches Intermediat im Intermembranraum scheint nicht vorzukommen. Anschließend erfolgt die Tob55-vermittelte Insertion von der Innenseite der Außenmembran in die Lipidschicht. Ob der TOB-Komplex aktiv an der Faltung der beta-Barrel-Vorstufen in eine insertionskompetente Konformation beteiligt ist oder die Ausbildung der beta-Barrel-Struktur innerhalb der TOB-Kavität stattfindet, ist bisher nicht bekannt. Da Mitochondrien von einem endosymbiotischen bakteriellen Vorläufer abstammen, haben sich offenbar essenzielle Elemente des Biogeneseapparates von beta-Barrel-Membranproteinen während der Evolution erhalten.

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