Podcasts about biosynthese

In dieser Episode sprechen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp über die Biosynthese von Cholesterol und wie daraus die Angriffspunkte der wichtigsten Klassen von Lipidsenkern abgeleitet werden.

In dieser Episode besprechen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp die Biosynthese und Wirkung von Eicosanoiden und Kininen.

In dieser Episode diskutiere ich mit Dr. Frank-Holger Acker über den vermeintlich wichtigsten Makronährstoff in unserem Sport: dem Protein! Von der Protein Biosynthese und seinen Triggern über Proteinquellen bis hin zu der Verwertbarkeit und der Verdauung... TIMESTAMPS 2:17 Wer ist dieser Dr. Frank Holger Acker? 6:00 Wozu dient der Makronährstoff PROTEIN primär in unserem Organismus? Aufbaustoff? Nährstoff? Hormone? Transport? 11:38 Die Protein Biosynthese! Ist das Training der relevantere Trigger für die MPS? #aminosäurenpool 21:23 Der Abbauprozess #derkataboleteufel Überbewertet? 27:55 Franks aktuellen sportlichen Ziele. In 80 Marathons um die Welt! 31:17 Die optimale Proteinzufuhr? Wie Wann Was? 36:27 Proteinquellen und welche Parameter bei der Auswahl wirklich relevant sind? #verwertbarkeit oder #verdaubarkeit 42:01 Warum das Optimum nicht das Optimum sein könnte! 48:20 Zuviel „passives" Protein bei einer High Carb Ernährung? Was ist zu beachten? 50:00 Protein-& Kohlenhydrat-Timing PRE/INTRA/POST-Workout 55:22 Der High Protein Trend 1:02:10 Mögliche negative Auswirkungen einer High Protein Ernährung? #darmflora #dickdarm Franks Websites: www.in80marathonsumdiewelt.blog www.become-fit.de Franks Podcast: www.thecoachcoachcorner.de Frank bei Instagram: https://www.instagram.com/hybridathlet/ Der Röhrchen Test ;D https://amzn.to/2EdegRx Danke für das zu hören / schauen...lasst Uns gerne einen Kommentar, ein LIKE und ein ABO da wenn euch die Episode gefallen hat. FRAGEN gerne in die FACEBOOK-GRUPPE: https://www.facebook.com/groups/1968127166540515/ Wenn du an einem COACHING interessiert bist - folge dem Link und bewerbe dich noch HEUTE: https://www.theartofpt.de INSTAGRAM: https://www.instagram.com/arne.otte/

Die Entwicklung und die Erforschung von Sterol-Biosynthese-Inhibitoren ist ein wichtiges Thema in der pharmazeutischen Chemie. Durch die Verwendung eines Ganzzell-Assays konnte eine Reihe von Inhibitoren im Post-Lanosterol-Abschnitt der Cholesterol-Biosynthese charakterisiert werden. Darunter waren Inhibitoren der Oxidosqualencylase, der delta24-Reduktase, der delta8/7-Isomerase und der 7-Dehydrocholesterolreduktase. Diese Substanzen zeichneten sich durch zum Teil nanomolare IC50-Werte, gemessen an der Gesamt-Cholesterol-Neubildung aus, sowie durch eine hohe Selektivität. Die Verbindungen könnten als molekulares Werkzeug zur Erforschung von Cholesterol-Biosynthese induzierten Pathogenesen eingesetzt werden oder aber als Adjuvans in der Chemotherapie. Durch die Neuentwicklung eines Ganzzell-Screening-Assays für den Post-Lanosterol-Abschnitt der Ergosterol-Biosynthese war es nun auch möglich, Verbindungen auf ihre antimykotische Aktivität zu testen. Dabei konnte EMC120B12 als neuer Inhibitor der C14-Demethylase identifiziert werden. In Candida krusei bildeten sich unter dessen Zugabe bis dato unbekannte Sterole. Diese konnten als Derivate von 14-Methylergosta-8,24(28)-dien-3beta,6alpha-diol identifiziert werden. Ebenso wurde eine IC50-Wert-Bestimmung, gemessen an der Gesamt-Ergosterol-Neubildung durch Einbau von nicht-radioaktiven 13C-Acetat in Ergosterol etabliert. Des Weiteren wurden neue Methoden für die moderne Spurenanalytik entwickelt. Das Kernstück dabei war die Entwicklung einer Methode zur Bestimmung von Nicotin und Coffein in Schokolade mittels Dampfraum-Festphasenmikroextraktion (HS-SPME) gekoppelt mit einem Gaschromatographie-Tandemmassenspektrie Gerät (GC-MS/MS). Dabei konnte zum ersten Mal Nicotin in Schokolade nachgewiesen werden (230-1590 ng/kg). Die gleichzeitige Mitbestimmung des bereits bekannten Inhaltsstoffes Coffein (420-2780 mg/kg) war trotz der hohen Konzentrationsunterschiede möglich.

In dieser Arbeit wurde gezeigt, dass die Zellen des Glomus caroticum der Ratte alle notwendigen Komponenten zur Biosynthese, Speicherung und Freisetzung von Dopamin und Histamin besitzen und diese Transmitter bei Hypoxie freisetzen können. Erstmals wurde hier Histamin als Transmitter im Glomus caroticum nachgewiesen: es wurde gezeigt, dass die Sensorzellen des Glomus caroticum das Histamin synthetisierende Enzym exprimieren. Die Speicherung von Histamin in Vesikeln erfolgt mit Hilfe eines vesikulären Monoamintransporters (VMAT2). Bisher bekannte immunhistochemische Ergebnisse über die Expression dieses Transportproteins in den Sensorzellen konnten bestätigt und mittels RT-PCR-Untersuchungen belegt werden. Ferner wurde nachgewiesen, dass die Sensorzellen auch über wichtige Komponenten des Exozytoseapparates verfügen. Darüber hinaus zeigten RT-PCR- Untersuchungen, dass im Glomus caroticum die mRNA der Histaminrezeptoren H1, H2 und H3 exprimiert wird. Die Menge an Histamin im Glomus caroticum wurde mittels Radioimmunoassay bestimmt. Im Glomus caroticum ist mehr Histamin enthalten als in anderen Geweben der Ratte, und die Menge an Histamin ist um ein Vielfaches größer als die Menge des im Glomus caroticum enthaltenen Dopamins. In vitro Experimente zeigten, dass die Freisetzung von Histamin aus dem Glomus caroticum durch Hypoxie verstärkt wird. Eine vermehrte Freisetzung bei Hypoxie konnte amperometrisch auch für Dopamin bestätigt werden. Es wurde hier zum ersten Mal beschrieben, dass ein Zelltyp zwei verschiedene Amine als Transmitter nutzt. Damit spielt sowohl Dopamin als auch Histamin eine wesentliche Rolle bei der Kontrolle der Sauerstoffversorgung des Organismus und, aufgrund der Lage des Glomus caroticum, besonders des Gehirns. Mit dem Nachweis von Expression und Aktivität des limitierenden Enzyms für die Tetrahydrobiopterin-Synthese wurde gezeigt, dass das Glomus caroticum sämtliche für die Dopaminsynthese notwendigen Schritte selbst durchführen kann. Damit erfüllt das Glomus caroticum die notwendigen Eigenschaften für eine erfolgreiche Autotransplantation in das Striatum bei Morbus Parkinson.

Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit der Totalsynthese der Meeresalkaloide Haliclorensin und Halitulin. Die verschiedenen Synthesestrategien, die zum Aufbau der Halitulin-Struktur verfolgt werden, basieren teilweise auf Überlegungen zur Biosynthese. Neben den Synthesezielen konnten deshalb zahlreiche neuartige Alkaloide und Aminosäuren synthetisiert werden, die als Biosynthesevorläufer von Halitulin denkbar sind. Sie stehen als Testsubstanzen für die Struktur-Aktivitäts-Optimierung des hochwirksamen Cytostatikums Halitulin zur Verfügung. Entscheidend für die erfolgreiche Synthese vieler in dieser Arbeit beschriebener Verbindungen sind zwei neu entwickelte Varianten altbekannter Reaktionen. So lassen sich 7,8-Dihydroxychinoline aus 3-Aminocatecholen durch eine milde Variante der Skraup- Reaktion herstellen. Der effektive Zugang zu den bisher nur aufwendig synthetisierbaren 3- Aminocatecholen wird durch eine modifizierte Baeyer-Villiger-Oxidation ermöglicht. Das letzte Kapitel des speziellen Teils beschäftigt sich mit der katalytischen Wirkung von neuartigen 4-Aminopyridin-Derivaten, die in einer Reihe mit den weithin bekannten und vielseitig eingesetzten Katalysatoren 4-(Dimethylamino)pyridin (DMAP) und 4-Pyrrolidinopyridin (PPY) stehen. Es konnte gezeigt werden, dass − verglichen mit dem bisher wirksamsten Katalysator PPY − weitere Effektivitätssteigerungen möglich sind.

In dieser Arbeit wurden drei Aspekte der Reifung der Hydrogenasen in E. coli näher untersucht: 1. Eine Deletion im carAB-Locus führt zum Verlust der Synthese aktiver Hydrogenasen in E. coli. Die Aktivität kann wiederhergestellt werden, wenn der Stamm mit einem carAB-tragenden Plasmid transformiert oder wenn er in Anwesenheit von Citrullin angezogen wird. Da der carAB-Locus für das Enzym der Carbamoylphosphat-Synthese kodiert und Citrullin in der Zelle in Carbamoylphosphats umgewandelt werden kann, ist Carbamoylphosphat die Ausgangssubstanz für die Synthese der Liganden des Metallzentrums. Aufgrund seiner Struktur wurden Reaktionsmechanismen postuliert, über die es in CN- und/oder CO-Einheiten umgewandelt werden kann. 2. Dem HypF-Protein konnte die biochemische Funktion einer Carbamoylphosphat-Phosphatase zugeschrieben werden, zusätzlich besitzt es eine an die Anwesenheit von Carbamoylphosphat gekoppelte ATP-hydrolysierenden Aktivität. Die ATP-Hydrolyse durch HypF führt zur Bildung von AMP und PPi und sie geht parallel mit der Ausbildung eines adenylierten Reaktionsintermediats wie über die Pyrophosphat-ATP-Austausch-Reaktion gezeigt wurde. Beim adenylierten Intermediat handelt es sich aller Wahrscheinlichkeit nach um Carbamoyl-Adenylat. Es wird postuliert, dass dieses Substrat vom HypE-Protein zur Bildung des CN-Liganden durch einen Wasserentzug über eine PurM-ähnliche Reaktion verwendet wird. Durch spezifische Mutagenisierung konnten HypF-Varianten konstruiert werden, die zur Bildung aktiver Hydrogenasen unfähig waren. Die drei strukturell auffälligsten Motive des HypF-Proteins (Acylphosphat-Phosphatase-, Zink-Finger- und O-Carbamoyl-Transferase-Motiv) sind wichtig für die optimale Reifung der Hydrogenasen. Diese in vivo Unfähigkeit der Mutanten aktive Hydrogenasen zu synthetisieren geht mit dem Verlust der Carbamoylphosphat-Phosphatase einher. 3. Die kristallographische Analyse des HybD-Proteins als Beispiel einer spezifisch an der Hydrogenasen-Reifung beteiligten Protease, zeigte die Anwesenheit einer essentiellen Metallbindetasche, an deren Ausbildung Glu, Asp und His beteiligt sind und die in einer Peptidbindungsfurche liegt. Die Metalltasche fungiert spezifisch als Nickelerkennungsstelle in der Prozessierung, da nur Nickel-enthaltendes Apo-Protein prozessiert werden kann

Wed, 15 Jan 2003 12:00:00 +0100 https://edoc.ub.uni-muenchen.de/762/ https://edoc.ub.uni-muenchen.de/762/1/Eisenbarth_Sophie.pdf Eisenbarth, Sophie

Thu, 20 Jun 2002 12:00:00 +0100 https://edoc.ub.uni-muenchen.de/108/ https://edoc.ub.uni-muenchen.de/108/1/Lang_Martin.pdf Lang, Martin

Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit der Synthese der aus dem Myxomyceten Physarum polycephalum isolierten Physarorubinsäuren A (2) und B (3). Untersuchungen zur Biosynthese von Polycephalin C (4), einem weiteren Plasmodienfarbstoff aus Physarum polycephalum, lassen vermuten, dass 4 in einer intermolekularen Diels-Alder-Reaktion aus je einem Molekül 2 und 3 gebildet wird. Zur Bestätigung dieser Hypothese sollen Verfütterungsexperimente an Physarum polycephalum durchgeführt werden, für die 13 C-markierte Physarorubinsäuren benötigt werden. Daher soll in dieser Arbeit eine Synthese für die Physarorubinsäuren A (2) und B (3) entwickelt werden. Zur Darstellung der Tetramsäureeinheit in 2 und 3 werden zwei verschiedene Synthesewege zu 3-Acyl-Tetramsäuren untersucht, die beide vom Aminosäurederivat 49 ausgehen. So führt die Thermolyse von 49 mit einem modifizierten Diketen-Aceton-Addukt 161, sowie die anschließende Entschützung und Cyclisierung des -Ketoamids 174 zur Trienoyl-Tetram-säure 175. Bei der zweiten Möglichkeit werden Aminosäurederivate wie 49 durch Umsetzung mit Bromacetylacetylbromid 40 und anschließende Behandlung mit Kaliumdiethylphosphit in entsprechende Phosphono-Tetramsäuren wie 178 überführt. Die anschließende Horner-OHWadsworth-Emmons-Reaktion von 178 mit einem Polyenaldehyd führt dann zur Trienoyl-Tetramsäure 180. Die Synthese der Polyenaldehyde, die für die Synthese des modifizierten Diketen-Aceton-Addukts 161 und für die Reaktionen mit der Phosphono-Tetramsäure 178 nötig sind, lässt sich jedoch nicht auf effektive Art auf höhere Polyenkettenlängen erweitern. Das vollständige Polyengerüst der Physarorubinsäuren kann schließlich über eine Stille-Kupplung aufgebaut werden. Die dazu nötige Stannankomponente 183 wird bei der Horner-Wadsworth-Emmons-Reaktion der Phosphono-Tetramsäure 178 mit Stannylpropenal 59 erhalten. Die benötigten Dienyl- und Trienyliodide sind über Iod-Zinn-Austausch aus den entsprechenden Stannanen zugänglich, die ausgehend von 59 in Horner-Wadsworth-Emmons-Reaktionen mit Triethylphosphonoacetat hergestellt werden können. Die Stille-Reaktionen dieser Iodide mit Stannan 183 (m = 2) liefern die Physarorubinsäuren A (2) und B (3). Als Schutzgruppen werden der TBDMS-Rest für die OH-Gruppe der Aminosäure und der tert-Butyl-Rest für die Säurefunktion verwendet. Beide Schutzgruppen können mit TFA/H2O 9:1 in einem Schritt abgespalten werden. Die Anzahl der Doppelbindungen ist in beiden Kupplungspartnern variierbar (m = 1; 2 bzw. n = 0; 1; 2). So kann mit der Physarorubinsäure C (210) auch ein kürzeres Homologes von 2 und 3 synthetisiert werden. Die Verwendung von 13 C-markiertem Triethylphosphonoacetat bei der Synthese der Kupplungspartner ermöglicht den gezielten Einbau von 13 C-Markierungen in 2 und 3.

Aus fünf Sträuchern des Croton flavens L. von Barbados wurden insgesamt zwölf Verbindungen mit Hilfe von chromatographischen Methoden isoliert, wovon vier neue Naturstoffe darstellen. Die Strukturen wurden aufgeklärt anhand ihrer UV-, IR- und Massenspektren, sowie vor allem anhand der 1H-, 13C-, DEPT-, APT-, HH-COSY-, NOE-, HMQC- und HMBC-NMR-Spektren. Elf Substanzen gehören der Stoffklasse der Alkaloide an. Ein Tetrahydroprotoberberin-Grundgerüst besitzen Scoulerin (1) und Coreximin (2). Die beiden Substanzen unterscheiden sich nur in der Anordnung einer Hydroxygruppe. Bei der Biosynthese aus Retikulin wird durch das "Berberine Bridge Enzym“ die N-Methylgruppe zur Cyclisierung oxidiert. Dies ist erst der zweite Bericht, dass Tetrahydroprotoberberine aus einer Croton-Spezies isoliert wurden. Fünf weitere Verbindungen gehören der Stoffklasse der Morphinandienone an. Aus drei Sträuchern wurde das (R)-konfigurierte Salutaridin (3a) isoliert. Die phytochemischen Untersuchungen von zwei weiteren Sträuchern haben dagegen ergeben, dass sowohl Salutaridin (3a) als auch sein Spiegelbild-Isomer Sinoacutin (3b) vorkommen. Das Enantiomerengemisch hat den Namen Salutarin (3). Die Besonderheit liegt nun darin, dass in ein und derselben Pflanze von einem Naturstoff beide Enantiomere gebildet werden. Dieses Phänomen ist im Pflanzen- bzw. Tierreich sehr selten. Für die Untersuchung des Enantiomerenüberschusses von Salutaridin, der je nach Strauch und Jahreszeit zwischen 1 und 100% schwankt, wurde eine HPLC-Methode mit chiraler Säule (Chiralcel OD-R, 20:80 Acetonitril – 0.2 M Natriumperchlorat-Puffer pH 2) entwickelt. Ein weiterer Inhaltsstoff ist das N-Demethylderivat Norsinoacutin (5). Diese Verbindung ist nur in Sträuchern zu finden, die enantiomerenreines Salutaridin (3a) und nicht das Enantiomerengemisch Salutarin (3) enthalten. Es liegt der Schluss nahe, dass diese Pflanzen ein Enzym besitzen, das selektiv und quantitativ das (S)- konfigurierte Sinoacutin N-demethylieren kann. Norsinoacutin, Salutaridin und Salutarin entstehen durch ortho-para-oxidative Kupplung der Biosynthesevorstufe Retikulin. In seltenen Fällen findet auch eine para-para-oxidative Kupplung statt und es entstehen in 2,3-Position disubstituierte Morphinandienone. Zu dieser Verbindungsklasse gehören O-Methylflavinantin (4) und Flavinantin (6), die sich nur in einer Hydroxy- bzw. Methoxygruppe in 3-Position unterscheiden. Aus einem der Sträucher wurde neben dem Hauptalkaloid Salutarin (3) auch dessen N-Oxid (10) isoliert. Diese Verbindung liegt ebenfalls als Enantiomerengemisch vor und lässt sich durch die entwickelte HPLC-Methode mit einer chiralen Säule auftrennen. In diesem Strauch wurde außerdem ein neuer Naturstoff gefunden. Es gelang die Strukturaufklärung des Phenanthrens Crotoflavol (11). Dies ist der erste Bericht über das Vorkommen eines Phenanthrens in Croton-Spezies. Darüber hinaus konnten drei weitere neue Naturstoffe isoliert und identifiziert werden. In einem der Sträucher liegen Morphinandienon-Dimere vor. Durch oxidative 1,1‘-Kupplung von zwei Salutaridin-Molekülen entstehen die beiden Rotamere Saludimerin A und B (7 und 8), welche auf Grund der eingeschränkten Rotation entlang der Biarylachse unterschiedliche spektroskopische Eigenschaften aufweisen. Die absolute Konfiguration konnte durch aufwendige CD- und ROESY-Studien aufgeklärt werden. Das dritte Dimer Salsinodimerin (9) enthält eine Salutaridin- und eine Norsinoacutin-Einheit. Mit diesen drei Verbindungen konnten zum ersten Mal CC- verknüpfte Morphinandienon-Dimere aus Pflanzen isoliert werden. Zum Strukturbeweis wurden Partialsynthesen durchgeführt. Dabei sind besonders die oxidativen Kupplungen zu den Dimeren hervorzuheben. Milde Oxidation von enantiomerenreinem Salutaridin (3a) mit Silbernitrat-Lösung in Ethanol lieferte Saludimerin A (7). Andererseits erhält man bei der Oxidation eines Gemisches aus Salutaridin und Norsinoacutin (5) mit Kaliumhexacyanoferrat(III) die dimeren Alkaloide Saludimerin B (8) und Salsinodimerin (9). Aus dem Enantiomerengemisch Salutarin (3) wurde mit Diazomethan der OMethylether hergestellt, welcher das gleiche Molekulargewicht hat wie die isolierte Verbindung O-Methylflavinantin (4). Es konnte dadurch gezeigt werden, dass OMethylflavinantin in 2,3-Position disubstituiert sein muss, wohingegen das synthetische O-Methylsalutarin in 3,4-Position die Methoxygruppen trägt. Ebenfalls aus Salutarin wurde mit Chlorameisensäure-2,2,2-trichlorethylester das NNorderivat zugänglich. Mittels chiraler HPLC-Methode konnte das Enantiomerengemisch Norsalutaridin und Norsinoacutin aufgetrennt werden. Es konnte gezeigt werden, dass die isolierte Verbindung 5 enantiomerenreines Norsinoacutin ist. Aus den fünf untersuchten Sträuchern konnten sowohl (R)-konfiguriertes Salutaridin (3a) als auch das Enantiomerengemisch Salutarin (3) isoliert werden. Mittels Razematspaltung über Kristallisation diastereomerer Salze konnte Salutaridin enantiomerenrein erhalten werden. Das (S)-konfigurierte Sinoacutin (3b) war dadurch aber nicht zugänglich. Daher wurde aus Norsinoacutin (5) durch NMethylierung mit Formaldehyd und dem Reduktionsmittel Natriumcyanoborhydrid das linksdrehende Enantiomer Sinoacutin synthetisiert. Salutaridin ist eine wichtige Vorstufe bei der Biosynthese von Thebain, Codein und Morphin. Es wurden daher die Stereochemie, die Biosynthese und die pharmakologischen Eigenschaften dieser Substanz näher beleuchtet. Wie schon beschrieben, konnte sowohl enantiomerenreines Salutaridin (3a), als auch das Enantiomerengemisch Salutarin (3) isoliert werden. Nur Salutaridin wird in Thebain, Codein und Morphin umgewandelt. Eine Zwischenstufe ist dabei Salutaridinol. Dieses wichtige Intermediat wurde partialsynthetisch aus Salutarin durch Reduktion der Dienon-Funktion zum Alkohol erhalten. Dabei entstehen zwei epimere Alkohole, die sich gut trennen lassen. Nur Salutaridinol und nicht 7-epi-Salutaridinol wird bei der Biosynthese weiter verwendet. Es konnte gezeigt werden, dass in Croton flavens L. keiner dieser Alkohole vorliegt und damit das notwendige Enzymsystem für den Reduktionsschritt fehlen muss.

Ziel dieser Arbeit war es, die aus der Genomsequenz von M. jannaschii identifizierten Komponenten der Biosynthese und Inkorporation von Selenocystein biochemisch und molekularbiologisch zu charakterisieren. Folgende Ergebnisse wurden erhalten: a) Die tRNASec von M. jannaschii konnte mit gereinigter Seryl-tRNA-Synthetase von E. coli korrekt in vitro mit L-Serin beladen werden. Die Umwandlung der Seryl-Gruppe in eine Selenocysteyl-Gruppe war mit gereinigter Selenocystein-Synthase und Selenophosphat- Synthetase von E. coli ebenfalls erfolgreich. In Extrakten von M. jannaschii konnte darüber hinaus die Selenocystein-Synthase-Aktivität nachgewiesen werden. Eine rekombinante tRNASec von M. maripaludis, bei der eine Base im Anticodon-"Loop"ausgetauscht worden war, konnte im heterologen Wirt E. coli Selenocystein inserieren. b) Die Natur und die Lokalisation des archaeellen SECIS-Elements konnte durch die heterologe Expression eines Selenoprotein-Gens von M. jannaschii in M. maripaludis bewiesen werden. Die heterologe Selenoprotein-Synthese war dabei abhängig vom Vorhandensein und der strukturellen Unversehrtheit des RNA-Elements in der 3'-nicht-translatierten Region der Selenoprotein-mRNA. c) Die biochemische Charakterisierung des heterolog in E. coli überproduzierten MJ0495- Proteins von M. jannaschii ergab Dissoziationskonstanten für Guanin-Nukleotide, wie sie für bakterielle SelB-Spezies typisch sind. Darüber hinaus diskriminiert das MJ0495-Protein zwischen der kognaten Ser-tRNASec und Sec-tRNASec; letztere wird mit höherer Affinität gebunden. MJ0495 stellt deshalb den Selenocystein-spezifischen Translationsfaktor in Archaea (aSelB) dar. Das in der nicht-translatierten mRNA-Region liegende SECIS-Element wird allerdings (im Unterschied zu SelB von E. coli) nicht von aSelB gebunden. d) Es konnten mehrere SECIS-bindende, und ein aSelB-bindendes Protein identifiziert werden, die möglicherweise für die notwendige Kommunikation zwischen aSelB und dem SECISElement sorgen. e) Durch die Proteomanalyse konnte gezeigt werden, dass in M. maripaludis einige Proteine in Abhängigkeit von der Selenversorgung gebildet werden. Dabei wurden auch solche Proteine selenabhängig synthetisiert, die kein Selenocystein enthalten.

Tue, 1 Jan 1980 12:00:00 +0100 http://epub.ub.uni-muenchen.de/3578/ http://epub.ub.uni-muenchen.de/3578/1/3578.pdf Schultz, Gernot; Soll, Jürgen Schultz, Gernot und Soll, Jürgen (1980): Die Biosynthese von Tocopherol, Phyllochinon und anderen Prenylchinonen in der Pflanze. Zur Frage des Ausbleibens der Biosynthese im Tier. In: Deutsche Tierärztliche Wochenschrift, Vol. 87: pp. 410-412.

Thu, 1 Jan 1970 12:00:00 +0100 https://epub.ub.uni-muenchen.de/7174/1/7174.pdf Neupert, Walter