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Die Aminosäuren, aus denen Eiweiß besteht, sind an unzähligen Prozessen im Körper beteiligt. Zu Recht werden sie auch als „Bausteine des Lebens“ bezeichnet. Während dein Körper einige Aminosäuren selbst bilden kann, kann er andere nicht selbst herstellen und ist auf eine Aufnahme über die Ernährung angewiesen. Das ist auch ein Grund dafür, warum eine eiweißreiche Ernährung so wichtig ist. Oder etwa doch nicht? Kann Eiweiß auch krank machen
30 Gramm Protein sind eine vermeintlich magische Grenze, die immer wieder auftaucht, wenn es um die Aufnahme bzw. Verwertung von Eiweiß geht. Kurz gesagt, sind auch größere Mengen in der Regel kein Problem, wobei es ein recht einfaches Mittel gibt, festzustellen, ob das zugeführte Eiweiß auch tatsächlich vom Körper aufgenommen wurde... ______________ Zeitstempel: 00:00 Intro 01:17 Die Magenverweildauer als Verdauungsbremse 03:47 Protein muss in Aminosäuren gespaltet werden 04:06 Die Aminosäurenaufnahme im Dünndarm 05:23 Kann der Körper mehr als 30 Gramm Eiweiß auf einmal aufnehmen? 06:07 100 Gramm Protein gehören nicht in den Shaker 07:34 Wie du einfach feststellst, ob das Protein vom Körper aufgenommen wurde 08:30 Outro ______________ Patreon mit exklusive Folgen: https://www.patreon.com/thecoachcoachcorner Mein Instagram: https://instagram.com/hybridathlet Individuelle Coachings: http://www.become-fit.de Meine Bücher: https://www.amazon.de/kindle-dbs/entity/author/B01MG4H6WB ______________ Weiterführende Literatur zum Thema: -Acker, Frank-Holger (2016): Ernährung für (Kraft-)Sportler -Acker, Frank-Holger (2021): Verdauungsprobleme bei Bodybuildern, Kraft- und Fitnesssportlern ______________ Die beiden Studien aus 2009: https://www.jandonline.org/article/S0002-8223%2809%2900769-X/fulltext https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19056590/
Wed, 06 Sep 2023 03:00:00 +0000 https://wellbeinganna.podigee.io/155-glycinlebenskraftpur ec4722bf758d1504e3503fc25c25b50e Unser Körper ist einfach ein Wunder! Und bei den Millionen von Stoffwechselvorgängen, die sekündlich in unserem Körper stattfinden, spielen Aminosäuren eine extrem wichtige Rolle. Ich habe mir für dieses spannende Thema erneut Fabian Fallenbüchel, den Gründer von Lebenskraftpur, als Experten vor das Mikrofon geholt, und freue mich sehr, heute mit dir einen kleinen Wissensschatz über die Aminosäure Glycin teilen zu können. Du erfährst:
Vegan Starter System - Dein 7 Tage Komplett System zum einfachen Umstieg auf vegane Fitness Ernährung In dieser Episode lernst du: Warum Proteinpulver in Bio Qualität für Dich die Wahl sein sollte und es nicht herzustellen ist? Warum Proteine in Gemüse und grünen Blätter und vor allem in Kombination so gut wirken? Warum du nicht auf das Konzept der biologischen Wertigkeit hören solltest? Ob es möglich ist zu viel Protein zu sich zu nehmen? Empfehlungen: Erfahre mehr über Andreas und Raab Vitalfood auf unserem Blog Bio Protein Regeneration von Raab Vitalfood* Sichere dir 10% Rabatt* auf das gesamte Shopsortiment - Code: "raab-89341" Buch: "Darm mit Charm" von Giulia Enders - Auch als Hörbuch Lucas Reents Episode über die biologische Wertigkeit von Protein Podcast Episode mit Patrick Heizmann Inhaltsverzeichnis: Min 2: Raab Vitalfood mit Fokus auf pflanzlicher Nahrung. Wer ist Andreas Raab Min 6: Fokus Sportlernahrungsmittel Min 9: Die Vorteile für die Sportler Min 11: Die Mikroorganismen ein symbiotisches Produkt Min 14: Protein Regeneration: Erbse, Reis und 10% Spinatpulver. Spinat hat sehr viele Spurenelemente und Mineralstoffe, es ist ein heimisches Superfood. Min 15:30: Warum die Kombination von Erbse und Reisprotein so sinnvoll ist Min 17:00 Die biologische Wertigkeit ist veraltet. Min 18:45 Proteine werden gar nicht aufgenommen, sondern eher die Peptide Min 20:00 Die Wichtigkeit von BCAA´s. Die längste Kette von Aminosäuren finden wir im Muskeln. Min 22:00 Die pflanzliche Komplexmatrix. Gruppe der Polyphonere, Antioxidantien Min 24:00 Warum Erbse und Reis so gut sind. Die Aminosäuren werden gut verstoffwechselt Mehr Vegan Athletes: Besuche unseren Blog für wertvolle Inhalt rund um das Thema leckere vegane Gesundheit und Fitness Ernährung um sexy auszusehen! Folge uns auf Instagram für leckere Rezeptideen! Komme in unsere Facebook Familie und teile uns deine Erfahrungen *gesponserte Podcast Episode
Die Aminosäure Tryptophan taucht immer wieder mal in den Medien auf, wenn es um die adjuvante Therapie bei Depressionen geht. Hier wird eine neue Studie kurz vorgestellt, die die Wirksamkeit dieser Aminosäure bestätigt.
Thomas hat gefragt: Gewisse Nährstoffe würden nicht ankommen in pflanzlicher Form und ein paar semiessentielle Nährstoffe sollen wohl auch viel zu kurz kommen. Darunter fallen z.B. L-Carnitin, Taurin, Cholin & Creatin. Die Aminosäure Lysin wird natürlich auch gerne genannt. Manchmal hört man auch, bei Veganern sei der Homocystein Wert oft zu hoch was ein schlechtes Zeichen wäre.. Wie sehen da die Studien aus?? (und) welches Buch würde Niko empfehlen wenn man nur ein Buch empfehlen könnte zu dem ganzen Thema. Niko beantworte es. Viel spaß dabei und schreibt gerne eure fragen in die Kommentare Bücher: How not do die: http://amzn.to/2tFgOR3 Dr. Jacobs Weg: http://amzn.to/2tZDtXJ Die High-Carb-Diät: http://amzn.to/2tFoFho Proteinaholic: http://amzn.to/2u015eK Becoming Vegan: http://amzn.to/2tZG6II Eat to Live: http://amzn.to/2tFke68 Instagram Lifestyle ►►► http://bit.ly/VegainsIG Instagram Lifestyle ►►► http://bit.ly/VegainsFood YouTube (EN) ►►► http://bit.ly/Vegains iTunes (Podcast DE) ►►► http://bit.ly/1VegainsPodcast Facebook ►►► http://bit.ly/VegainsFacebook If you want to support me please buy on Amazon through this link ►►► http://bit.ly/VegainsSupport my 3 Years Vegan Transformation ►►►http://bit.ly/MyVeganTransformationVideo Intro Music: https://www.youtube.com/watch?v=0y89u... Peace
Fakultät für Biologie - Digitale Hochschulschriften der LMU - Teil 05/06
Das Einkomponentensystem CadC in Escherichia coli zählt zur Gruppe der ToxR-ähnlichen Transkriptionsregulatoren und aktiviert bei niedrigem pH-Wert die Expression des cadBA-Operons, einem Säure-induzierbaren Lysin-Decarboxylase-System. Transkriptionsregulatoren der ToxR-Familie zeichnen sich durch einen gemeinsamen modularen Aufbau aus und bestehen aus einer periplasmatischen Sensordomäne, einer Transmembranhelix und einer zytoplasmatischen Effektordomäne. Die Signalwahrnehmung, -weiterleitung und -verarbeitung erfolgt bei den ToxR-ähnlichen Transkriptionsregulatoren innerhalb eines einzelnen Proteins. Die molekularen Mechanismen der Reizwahrnehmung durch CadC sind bekannt, die Signalweiterleitung und -verarbeitung im Zytoplasma sind hingegen weitgehend ungeklärt. In CadC ist ein zytoplasmatischer Linker (51 Aminosäuren) essentiell für die Signaltransduktion von der sensorischen Domäne zur DNA-Bindedomäne. Im ersten Teil dieser Arbeit wurde der Mechanismus der Signalweiterleitung von der sensorischen Domäne zur DNA-Bindedomäne untersucht. Mit Hilfe der Kernspinresonanzspektroskopie konnte gezeigt werden, dass die Linkerregion unstrukturiert vorliegt. Im Rahmen einer umfangreichen Mutagenesestudie wurde beobachtet, dass sowohl eine Vielzahl an Aminosäuresubstitutionen (Veränderungen der Ladung, der Rigidität oder der Wahrscheinlichkeit zur Bildung einer α-Helix) als auch die Verlängerung des CadC-Linkers zu keiner funktionellen Beeinträchtigung führte. Jedoch wurde die Signalverarbeitung im Zytoplasma durch Verkürzung des Linkers modifiziert und verursachte ein invertiertes Expressionsprofil des Zieloperons cadBA oder die Entkopplung der Expression vom externen pH. Der Linkerregion in CadC konnte keine Rolle in der Oligomerisierung zugeordnet werden. Unabhängig vom Linker wurde in einer in vivo Interaktionsstudie eine pH-abhängige Interaktion (pH < 6,8) zwischen CadC-Monomeren gezeigt. Im zweiten Teil dieser Arbeit wurde die Röntgenkristallstruktur (2,0 Ångström) und in einem parallelen Ansatz die NMR-Struktur (0,46 backbone RMSD) der zytoplasmatischen Effektordomäne in CadC als erste dreidimensionale Struktur der DNA-Bindedomäne eines ToxR-ähnlichen Regulators aufgeklärt. In der Struktur von CadC1-107 wurde ein „winged Helix-Turn-Helix“-Motiv aus der Familie der OmpR-ähnlichen Transkriptionsregulatoren beobachtet. Im Gegensatz zu der Topologie bereits gelöster OmpR-ähnlichen Regulatoren enthält CadC am Übergang von DNA-Bindedomäne und Linkerregion einen zusätzlichen β-Strang (β-Strang 7), welcher sich stabilisierend auf die DNA-Bindung auswirken könnte. Im dritten Teil dieser Arbeit wurde der DNA-Bindemechanismus von CadC an den cadBA-Promotor untersucht. In in vitro Versuchen zur Bindung von löslichen CadC-Varianten an DNA konnte eine sehr geringe Dissoziationsrate beobachtet werden. Somit ist nicht die Affinität zur DNA sondern die Stimulus-abhängige Interaktion von CadC mit der α-Untereinheit der RNA-Polymerase essentiell für die Aktivierung des cadBA-Operons. Außerdem wurden, basierend auf der Kristallstruktur der DNA-Bindedomäne von CadC Aminosäuresubstitutionen durchgeführt. Die Aminosäure His66 in der Erkennungshelix α3 ist an der Interaktion mit der großen Furche der DNA beteiligt, während die Aminosäuren Lys95 und Arg96 die Interaktion mit der kleinen Furche der DNA vermitteln. Die Ergebnisse dieser Arbeit postulieren ein Modell zur Signalverarbeitung in CadC, in welchem die Signalwahrnehmung im Periplasma zu konformationellen Veränderungen des unstrukturierten CadC-Linkers führt und somit die räumliche Positionierung der DNA-Bindedomänen im CadC-Dimer ermöglicht wird.
Medizinische Fakultät - Digitale Hochschulschriften der LMU - Teil 07/19
Bei fehlender Muttermilch werden Hydrolysat-Nahrungen für die Ernährung Frühgeborener eingesetzt. In dieser Studie wurden die Auswirkungen zweier verschiedener Hydrolysat-Nahrungen (auf Casein- oder Molkenprotein-Basis)auf die Konzentration der Aminosäuren im Plasma der damit ernährten frühgeborenen Kinder beschrieben und diskutiert. Als Vergleichsgruppen wurden muttermilchernährte frühgeborene und termingeborene Kinder herangezogen. Die Plasma-Konzentrationen von Cystin und Arginin waren in beiden formelernährten Gruppen erniedrigt. In der Gruppe der mit Molkenprotein-Hydrolysat ernährten Kinder wurden zudem signifikant erhöhte Konzentrationen für Threonin und Lysin gemessen. Die Plasma-Aminosäuren-Profile deuten an, dass die Protein-Zusammensetzung der Hydrolysate weiter verbessert werden muss, wenn diese als adäquater Ersatz zur Muttermilch verwendet werden sollen.
Tierärztliche Fakultät - Digitale Hochschulschriften der LMU - Teil 02/07
Die Generierung genetisch modifizierter Organspendertiere stellt eine Möglichkeit dar, die Überlebenszeit eines porcinen Xenotransplantats in einem humanen Empfänger zu verlängern. So könnte durch Transgenexpression von TGF-b1 oder TRAIL auf dem Xenotransplantat möglicherweise die zelluläre Abstoßungsreaktion inhibiert werden. Grundlagen zur Untersuchung dieser Strategien in-vivo wurden durch die hier analysierten Tiermodelle in Maus und Schwein geschaffen. In Mäusen wurde ein Modell eines Mifepristone-induzierbaren Genregulatorsystems etabliert, das die gewebespezifische und zeitlich kontrollierte Expression von konstitutiv aktivem TGF-b1 ermöglichen sollte. In diesem System sollte der chimäre Transaktivator GLVPc nur im Herzen exprimiert werden, und dieser sollte in doppelt-transgenen (dtg) Mäusen erst nach Verabreichung des Induktors Mifepristone eine auf das Herz beschränkte, zeitlich kontrollierbare Expression von konstitutiv aktivem TGF-b1 induzieren. Eine herzspezifische Expression sollte durch den murinen alpha myosin heavy chain (aMyHC)-Promotor erreicht werden. Schon die Analyse der einfach-transgenen Mauslinien ergab jedoch eine ubiquitäre Expression von mRNA des Transaktivators bzw. des konstitutiv aktiven TGF-b1 in allen untersuchten Organen. Außerdem wurde im Herzen von dtg Mäusen eine von der Mifepristone-Gabe unabhängige hohe Transgenexpression von TGF-b1 nachgewiesen und eine Expressionssteigerung von TGF-b1 nach Mifepristone-Gabe war nicht reproduzierbar. Auffällig war überdies die hohe Letalität dtg Mäuse innerhalb der ersten vier Lebenswochen. Somit wurde durch das verwendete Genregulationssystem keine auf das Herz beschränkte, zeitlich kontrollierbare Transgenexpression von TGF-b1 erreicht. Da jedoch konstitutiv aktives TGF-b1 im Myokard dtg Mäuse synthetisiert wurde, könnten diese Herzen dennoch für Transplantationsversuche verwendet werden. Dadurch wäre zumindest die Untersuchung der Wirkung von TGF-b1 auf das Transplantatüberleben möglich. Sollten transgene Schweine für die Expression von konstitutiv aktivem TGF-b1 erstellt werden, so wäre allerdings ein anderes bzw. modifiziertes Genregulationssystem zu verwenden, welches eine sichere zeitliche und gewebespezifische Kontrolle der TGF-b1-Expression gewährleistet. Des Weiteren dürfte der bei den Mäusen verwendete aMyHC-Promotor für eine hohe Transgenexpression im Schweineherzen nicht geeignet sein. Das untersuchte porcine Tiermodell umfasste verschiedene transgene Schweinelinien, die ein Expressionskonstrukt für humanen TRAIL unter der Kontrolle des murinen H-2Kb-Promotors integriert haben. Transgenexpression wurde in zahlreichen Organen mit höchsten Expressionsniveaus in Milz und Lunge detektiert, was auf eine gewebespezifische Expression des Transgens durch den murinen Promotor hinwies. Des Weiteren wurde humanes TRAIL-Protein nur in der Zellmembranfraktion von Gewebelysaten detektiert und sollte daher für eine Interaktion mit Rezeptoren zugänglich sein. Überdies war eine Regulation der humanen TRAIL-Expression durch den murinen Promotor in aktivierten transgenen Lymphozyten zu beobachten, welche erhöhte Expressionsniveaus gegenüber nicht stimulierten Lymphozyten aufwiesen. Daher kann vermutet werden, dass die humane TRAIL-Expression bei Auftreten von Entzündungsreaktionen erhöht sein dürfte. Die biologische Wirksamkeit des Transgens wurde durch einen TRAIL-spezifischen Apoptose-induzierenden Effekt von transgenen Lymphoblasten auf Jurkat-Zellen gezeigt. All dies sind Voraussetzungen für einen möglichen protektiven Effekt von humanem TRAIL zur Verhinderung einer Zell-vermittelten Xenotransplantatabstoßung. Die Selektion von bisher nicht oder wenig untersuchten Linien erfolgte durch Analyse der Transgenexpression auf peripheren Blutlymphozyten. Dies stellte einen Kompromiss dar, um kosten- und zeitsparend gut exprimierende transgene Schweine für die Zucht von homozygoten und/oder multitransgenen Tieren zu selektionieren. Nicht nur das Expressionsmuster von humanem TRAIL und die Regulation durch den H-2Kb-Promotor in transgenen Schweinen, sondern auch die Analyse der Sequenz und der Expression des endogenen porcinen TRAIL sind in Bezug auf ihren möglichen Einfluss auf des Überleben des Xenotransplantats von Interesse. Die Aminosäuresequenz von porcinem TRAIL hat 86 % Ähnlichkeit mit der von humanem TRAIL. Eine mögliche Interaktion von porcinem TRAIL mit humanen Rezeptoren ist anzunehmen. Außerdem wurde eine gewebespezifische und entwicklungsabhängige Expression von porcinem TRAIL in zahlreichen Organen nachgewiesen. Dies dürfte mit den verschiedenen Funktionen von porcinem TRAIL in Zusammenhang stehen.
Fakultät für Biologie - Digitale Hochschulschriften der LMU - Teil 01/06
Die Proteintranslokase in der mitochondrialen Außenmembran (TOM-Komplex) ist verantwortlich für die Erkennung von mitochondrialen Präproteinen und deren Translokation über die mitochondriale Außenmembran. Das Ziel dieser Arbeit bestand in der Klonierung und Charakterisierung von bislang nicht identifizierten Komponenten des TOM-Komplexes in Neurospora crassa sowie in der Charakterisierung der Bindung von Präproteinen an den isolierten TOM-Komplex. Dabei wurden folgende Ergebnisse erzielt: Es wurden zwei bislang unbekannte, ca. 6 bzw. 7 kDa grosse Komponenten des Neurospora crassa TOM-Komplexes, Tom6 und Tom7, identifiziert. Deren Gene wurden mittels Durchmusterung einer cDNA-Phagenbibliothek sowie einer sortierten genomischen DNA-Bibliothek identifiziert und sequenziert. Das TOM6-Gen umfasst drei Exons und zwei Introns, während das TOM7-Gen vier Exons und drei Introns enthält. Die Aminosäuresequenzen von Neurospora crassa Tom6 und Tom7 weisen eine hohe Ähnlichkeit zu denen von Tom6 und Tom7 aus anderen Organismen auf. Dabei erstreckt sich der homologe Bereich bei Tom7 über die gesamte Aminosäuresequenz, während er bei Tom6 auf den carboxyterminalen Bereich beschränkt ist. Für beide Proteine wurde jeweils eine potentielle Transmembrandomäne an ihrem Carboxyterminus vorausgesagt. Sowohl Tom6, als auch Tom7 sind integrale Bestandteile des TOM-Core-Komplexes und befinden sich in engem Kontakt zu anderen Komponenten des TOM-Komplexes. Es konnte mit Hilfe von chemischen Quervernetzungsexperimenten gezeigt werden, daß sich Tom6 und Tom7 im TOM-Komplex von Neurospora crassa in direkter räumlicher Nähe zu Tom 40 befinden. Außerdem konnte ein direkter Kontakt zwischen Tom6 und Tom22 nachgewiesen werden, welcher durch Bindung des Präproteins pSu9-DHFR moduliert wird. Ein weiterer Schwerpunkt bei der Charakterisierung von Neurospora crassa Tom6 und Tom7 bestand in der Untersuchung des Imports dieser Proteine in Mitochondrien sowie deren Assemblierung in bereits bestehende TOM-Komplexe. Sowohl Tom6, als auch Tom7 konnten in vitro in Mitochondrien importiert werden und in bereits bestehende TOM-Komplexe assemblieren. Dabei benutzen sie teilweise den generellen Importweg von Präproteinen in Mitochondrien. Der Import von Tom6 umfasst zwei nicht miteinander gekoppelte Schritte. Zunächst findet eine vom Carboxyterminus vermittelte Interaktion mit Komponenten des TOM-Komplexes statt, es folgt die Assemblierung in den TOM-Komplex. Die Assemblierung von Tom6 in den TOM-Komplex setzt eine spezifische Interaktion des aminoterminal an die Transmembrandomäne angrenzenden Bereichs mit anderen TOM-Komponenten voraus. Daneben ist eine Interaktion der Transmembrandomäne von Tom6 mit dem aminoterminal an die Transmembrandomäne angrenzenden Bereich von Tom6 essentiell für die korrekte Assemblierung von Tom6 in den TOM-Komplex. Im Gegensatz zu anderen Außenmembranproteinen kommt bei Neurospora crassa Tom6 positiv geladenen Aminosäuren im an die Transmembrandomäne angrenzenden Bereich keine Bedeutung für den Import zu. Ein weiterer Aspekt der vorliegenden Arbeit bestand in der Untersuchung einiger Aspekte der Bindung des mit Fluoreszenzfarbstoff markierten Präproteins pSu9-DHFR an den isolierten TOM-Komplex unter Anwendung der Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie. Die Bindung dieses Präproteins an den TOM-Komplex ist reversibel und wird spezifisch von der Präsequenz vermittelt. Die apparenten Bindungskonstanten betragen 1,3 nM für den TOM-Holokomplex sowie 3,4 nM für den TOM-Core-Komplex. Ein wichtiges Merkmal der Bindung von pSu9-DHFR an den TOM-Komplex sind elektrostatische Wechselwirkungen, da eine Erhöhung der Ionenstärke im Reaktionspuffer eine drastische Verminderung der Bindung zur Folge hatte. Des weiteren geht die Bindung von pSu9-DHFR an den TOM-Komplex einher mit der Entfaltung der DHFR. Eine Verhinderung der Entfaltung der DHFR durch Komplexierung mit Methotrexat führte zu einer stark verminderten Bindung von pSu9-DHFR an den TOM-Komplex.